Xem trước tài liệu

Đang tải tài liệu...

Thông tin chi tiết tài liệu

Định dạng: PDF
Số trang: 13 trang
Dung lượng: Đang cập nhật

Giới thiệu nội dung

Biochemical characterization and structural prediction of a novel cytosolic leucyl aminopeptidase of the M17 family from Schizosaccharomyces pombe

Tác giả: Irma Herrera-Camacho, Nora H. Rosas-Murrieta, Arturo Rojo-Domínguez, Lourdes Millán, Julio Reyes-Leyva, Gerardo Santos-López and Paz Suárez-Rendueles

Lĩnh vực: Biochemistry and Molecular Biology, Chemistry of the Institute of Sciences, Autonomous University of Puebla, Puebla, Mexico

Nội dung tài liệu:

Nghiên cứu này mô tả việc phát hiện, tinh sạch và đặc tính hóa một hoạt động leucyl aminopeptidase mới trong nấm men phân hạch *Schizosaccharomyces pombe*. Enzyme, được đặt tên là leucyl aminopeptidase yspII (LAP yspII), có khối lượng phân tử là 320 và 54 kDa, cho thấy cấu trúc lục phân tử. Hoạt động tối ưu của enzyme là ở pH 8.5 và nó ưu tiên axit amin leucine và methionine ở đầu N. Enzyme này đòi hỏi Mn2+ để hoạt động và bị ức chế cạnh tranh bởi bestatin. Phân tích MALDI-MS và trình tự hóa peptide xác nhận rằng LAP yspII tương ứng với protein giả định aminopeptidase C13A11.05 trong bộ gen của *S. pombe*. Enzyme này có sự tương đồng về trình tự gần 40% với các aminopeptidase thuộc họ M17, bao gồm các gốc xúc tác và các gốc liên kết kim loại được bảo tồn cao. Cấu trúc dự đoán cho thấy enzyme có hai miền: miền N-đầu ngắn và miền C-đầu dài được bảo tồn tốt, với miền C-đầu có cấu trúc hình yên ngựa bao gồm tám lá β và các đoạn xoắn α.

Mục lục chi tiết:

  • Introduction
  • Results and Discussion
  • Experimental procedures
  • References