Xem trước tài liệu

Đang tải tài liệu...

Thông tin chi tiết tài liệu

Định dạng: PDF
Số trang: 14 trang
Dung lượng: 448 KB

Giới thiệu nội dung

The Chloroplast ClpP Complex in Chlamydomonas reinhardtii Contains an Unusual High Molecular Mass Subunit with a Large Apical Domain

Tác giả: Wojciech Majeran, Giulia Friso, Klaas Jan van Wijk, Olivier Vallon

Lĩnh vực: Sinh học Tế bào, Hóa sinh

Nội dung tài liệu: Nghiên cứu này mô tả việc xác định thành phần của phức hợp ClpP trong lục lạp của Chlamydomonas reinhardtii bằng phương pháp điện di không biến tính, miễn dịch và khối phổ. Phức hợp ClpP phát hiện được có khối lượng phân tử xấp xỉ 540 kDa, cao hơn đáng kể so với các phức hợp ClpP trong lục lạp của thực vật bậc cao, ty thể hoặc vi khuẩn. Phức hợp 540-kDa bao gồm hai protein ClpP được mã hóa bởi nhân (ClpP3 và P5) và năm protein ClpR (R1, R2, R3, R4 và R6), cùng với hai protein ClpP1L và ClpP1H, có khả năng đều bắt nguồn từ gen clpP1 của lục lạp. Protein ClpP1H có khối lượng 59 kDa và chứa một đoạn chèn (IS1) khoảng 30 kDa không tìm thấy ở các protein ClpP khác, góp phần tạo nên khối lượng phân tử cao của phức hợp. Đoạn IS1 này nhô ra như một miền bổ sung trên bề mặt đỉnh của phức hợp ClpP/R, có thể ngăn cản tương tác với chaperone HSP100. Protein ClpP1L, có khối lượng 25 kDa, có kích thước tương tự các protein ClpP khác và có thể là sản phẩm xử lý sau dịch mã của ClpP1H. Các thí nghiệm cho thấy ClpP1L và ClpP1H có thời gian bán hủy tương tự nhau, chỉ ra rằng cả hai đều là thành phần bền vững của phức hợp. Cấu trúc của phức hợp ClpP được thảo luận thêm cùng với phân tích phát sinh loài của các gen ClpP/R, và một mô hình về sự tiến hóa của phức hợp tảo và thực vật từ tổ tiên vi khuẩn lam được đề xuất.

Mục lục chi tiết:

  • Keywords
  • Correspondence
  • Abstract
  • Introduction
  • Results
  • Discussion
  • Experimental procedures
  • References
  • Supplementary material