Xem trước tài liệu

Đang tải tài liệu...

Thông tin chi tiết tài liệu

Định dạng: PDF
Số trang: 12 trang
Dung lượng: 509 KB

Giới thiệu nội dung

Inhibitory effects of nontoxic protein volvatoxin A1 on pore-forming cardiotoxic protein volvatoxin A2 by interaction with amphipathic α-helix

Tác giả: Pei-Tzu Wu, Su-Chang Lin, Chyong-Ing Hsu, Yen-Chywan Liaw, Jung-Yaw Lin

Lĩnh vực: Hóa sinh và Sinh học phân tử

Nội dung tài liệu: Nghiên cứu này khám phá cơ chế phân tử mà volvatoxin A1 (VVA1) ức chế độc tính của volvatoxin A2 (VVA2). VVA1, một protein không độc, đã được chứng minh là ức chế hoạt tính gây tan máu và độc tính của VVA2 ở tỷ lệ mol 2 hoặc thấp hơn. VVA1 chứa các chuỗi xoắn alpha lưỡng cực, nhưng thiếu một vị trí gắn heparin, cho thấy nó có khả năng tương tác với VVA2 thay vì màng tế bào. Các thí nghiệm đã chứng minh rằng VVA1 có thể ngăn VVA2 gắn vào màng tế bào và có khả năng hình thành phức hợp với VVA2 thông qua tương tác giữa các chuỗi xoắn alpha lưỡng cực của chúng. Kết quả này đề xuất một cơ chế mới mà VVA1 điều chỉnh độc tính của VVA2 và mở ra một chiến lược tiềm năng cho hóa trị liệu.

Mục lục chi tiết:

  • Giới thiệu
  • Từ khóa
  • Thư từ
  • Cơ sở dữ liệu
  • Tóm tắt
  • Đặc điểm cấu trúc của VVA1
  • Tác động ức chế của VVA1 lên hoạt tính gây tan máu và độc tính của VVA2
  • Tương tác giữa VVA1 và VVA2
  • Số lượng vị trí gắn VVA1 cho VVA2
  • Tương tác của VVA1 và VVA2 bởi chuỗi xoắn alpha lưỡng cực
  • Thí nghiệm cạnh tranh peptide
  • Quy trình thực nghiệm
  • Vật liệu
  • Nuôi cấy và tách chiết cDNA của VVA1
  • Thử nghiệm gắn với liposome
  • Thử nghiệm hoạt tính gây tan máu
  • Thử nghiệm độc tính
  • Phân tích hiển vi đồng tiêu
  • Thí nghiệm kéo liên kết
  • Thí nghiệm đồng kéo liên kết
  • Thí nghiệm cạnh tranh peptide
  • Tài liệu tham khảo
  • Tài liệu bổ sung