Xem trước tài liệu

Đang tải tài liệu...

Thông tin chi tiết tài liệu

Định dạng: PDF
Số trang: 17 trang
Dung lượng: Đang cập nhật

Giới thiệu nội dung

Structures Of Human Proteinase 3 And Neutrophil Elastase – So Similar Yet So Different

Tác giả: Eric Hajjar, Torben Broemstrup, Chahrazade Kantari, Véronique Witko-Sarsat, Nathalie Reuter

Lĩnh vực: Sinh hóa, Y học phân tử

Nội dung tài liệu:

Bài báo này tập trung phân tích cấu trúc và mối quan hệ chức năng của Proteinase 3 (hPR3) và Neutrophil Elastase (hNE) của con người. Mặc dù có sự tương đồng cao về trình tự và cấu trúc, hai enzyme serine protease này lại có vai trò sinh lý khác biệt và bổ trợ cho nhau. Bài viết tổng hợp các nghiên cứu về cơ sở cấu trúc cho sự khác biệt về ái lực với ligand và khả năng gắn màng của chúng, cũng như các epitope tự kháng thể bạch cầu (ANCA) tiềm năng trên hPR3. Ngoài ra, bài báo còn so sánh sự khác biệt giữa enzyme của chuột và người, cũng như vai trò của chúng trong các mô hình động vật.

Mục lục chi tiết:

  • Giới thiệu
  • Proteinase 3 và Neutrophil Elastase là các serine protease giống chymotrypsin
  • Dữ liệu tia X: Cấu trúc và các tính chất bề mặt
  • Các vị trí glycosyl hóa khác nhau
  • Sự khác biệt về ái lực với chất nền giữa Neutrophil Elastase và Proteinase 3
  • Nghiên cứu động học trên hNE và hPR3
  • Thông tin chi tiết từ dữ liệu X-ray phong phú trên hNE
  • Phân tích cấu trúc tương tác với chất nền của hPR3: đóng góp từ các nghiên cứu in silico
  • PR3 và NE tương tác khác nhau với màng PMN
  • Luận điểm khác biệt từ các nghiên cứu thực nghiệm
  • Các enzyme của chuột
  • Sự khác biệt về ái lực với chất nền giữa các enzyme của người và chuột
  • Vị trí gắn màng: Bảo tồn trình tự kém giữa các loài
  • Các yếu tố quyết định cấu trúc dự đoán bằng các nghiên cứu in silico
  • Kết luận