Luận án Tiến sĩ Hóa học các hợp chất thiên nhiên: Nghiên cứu thành phần hóa học và hoạt tính ức chế enzyme α-glucosidase, xanthine oxidase của loài Vernonia amygdalina và Vernonia

Nghiên cứu thành phần hóa học và hoạt tính ức chế enzyme α-glucosidase, xanthine oxidase của loài Vernonia amygdalina và Vernonia gratiosa

Tác giả: Phạm Văn Công

Lĩnh vực: Hóa học các hợp chất thiên nhiên

Nội dung tài liệu:

Luận án tập trung nghiên cứu về chi Vernonia, một chi lớn thuộc họ Cúc (Asteraceae) với khoảng 1000 loài, phân bố rộng rãi trên toàn cầu. Nghiên cứu này đi sâu vào hai loài cụ thể là *Vernonia amygdalina* và *Vernonia gratiosa*, vốn được biết đến với tiềm năng trong y học cổ truyền và hoạt tính sinh học. Luận án nhằm mục đích phân lập và xác định cấu trúc hóa học của khoảng 20-30 hợp chất từ hai loài thực vật này, đồng thời đánh giá tác dụng ức chế enzyme α-glucosidase và xanthine oxidase của chúng trên mô hình in vitro. Kết quả nghiên cứu được kỳ vọng sẽ cung cấp cơ sở khoa học vững chắc cho việc phát triển các ứng dụng tiềm năng từ nguồn dược liệu này, đặc biệt trong điều trị các bệnh như tiểu đường và gút.

Mục lục chi tiết:

• Lời cam đoan
• Lời cảm ơn
• Danh mục các ký hiệu, các chữ ký viết tắt
• Danh mục bảng
• Chương 1: Tổng quan nghiên cứu
• 1.1. Giới thiệu chung về họ Cúc (Asteraceae)
• 1.2. Tổng quan về chi Vernonia
• 1.2.1. Vài nét về chi Vernonia
• 1.2.1.1. Giới thiệu về thực vật loài V. amygdalina
• 1.2.1.2. Giới thiệu về loài Vernonia gratiosa
• 1.2.2. Tác dụng của chi Vernonia trong y học cổ truyền
• 1.3. Nghiên cứu về thành phần hóa học của chi Vernonia
• 1.3.1. Các hợp chất sesquiterpene
• 1.3.2. Các hợp chất sesquiterpene lactone khác
• 1.3.3. Các sesquiterpene khác
• 1.3.4. Các hợp chất stigmastane steroid
• 1.3.5. Các hợp chất triterpenoid
• 1.3.6. Các hợp chất flavonoid và phenolic
• 1.4. Tình hình nghiên cứu về hoạt tính sinh học của chi Vernonia
• 1.4.1. Tác dụng kháng viêm
• 1.4.2. Tác dụng chống tiểu đường
• 1.4.3. Tác dụng gây độc tế bào ung thư
• 1.4.4. Tác dụng chống sốt rét
• 1.4.5. Hoạt tính kháng vi sinh vật
• 1.5. Tình hình nghiên cứu trong nước và ngoài nước về loài V. amygdalina
• 1.6. Tình hình nghiên cứu trong và ngoài nước của loài V. gratiosa
• Chương 2: Thực nghiệm
• 2.1. Đối tượng nghiên cứu
• 2.1.1. Loài Vernonia amygdalina
• 2.1.2 Loài Vernonia gratiosa
• 2.2. Dung môi, hóa chất và thiết bị nghiên cứu
• 2.2.1. Dung môi và hóa chất
• 2.3. Phương pháp nghiên cứu
• 2.3.1. Phương pháp xử lý mẫu và chiết xuất
• 2.3.2. Phương pháp phân lập các hợp chất
• 2.3.3. Phương pháp xác định cấu trúc hóa học các hợp chất sạch
• 2.3.4 Phương pháp đánh giá hoạt tính sinh học
• 2.3.4.1. Đánh giá hoạt tính sinh học ức chế enzyme α-glucosidase
• 2.3.4.2 Đánh giá hoạt tính ức chế enzym xanthine oxidase
• 2.4. Phân lập các hợp chất
• 2.4.1. Phân lập các hợp chất từ loài V. amygdalina
• 2.4.2. Phân lập các hợp chất từ loài V. gratiosa
• 2.5. Thông số vật lý và dữ kiện phổ của các hợp chất phân lập được
• 2.5.1. Thông số vật lý của các hợp chất phân lập từ loài V. amygdalina
• 2.5.2. Thông số vật lý và dữ kiện phổ của các hợp chất phân lập từ loài Vernonia gratiosa
• Chương 3: Kết quả và thảo luận
• 3.1. Xác định cấu trúc hóa học các hợp chất phân lập từ loài V. amygdalina
• 3.1.1. Cấu trúc của các hợp chất mới đã phân lập từ loài V. amygdalina
• 3.1.2. Xác định cấu trúc của các hợp chất đã biết từ loài V. gratiosa
• 3.1.3. Đặc trưng phổ 13C-NMR của các hợp chất stigmastane steroid phân lập được từ loài V. amygdalina
• 3.2. Xác định cấu trúc hóa học của các hợp chất phân lập được từ loài V. gratiosa
• 3.2.1. Cấu trúc của các hợp chất mới đã phân lập từ loài V. gratiosa
• 3.2.2. Cấu trúc của các hợp chất đã biết được phân lập từ loài V. gratiosa
• 3.3. Đặc trưng phổ 13C-NMR của một số hợp chất stigmastane steroid phân lập từ loài V. gratiosa
• 3.4. Đánh giá hoạt tính sinh học của các hợp chất phân lập được từ loài V. amygdalina và V. gratiosa
• 3.4.1. Hoạt tính ức chế enzyme α-glucosidase của các hợp chất LD1 – LD17
• 3.4.2. Hoạt tính ức chế enzyme α-glucosidase của các hợp chất (VG1 – VG17)
• 3.4.3. Hoạt tính ức chế enzyme xanthine oxidase của các hợp chất (LD1 – LD17)
• 3.4.4. Hoạt tính ức chế enzyme xanthine oxidase của các hợp chất sạch phân lập được từ loài V. gratiosa
• Kết luận
• Kiến nghị
• Những đóng góp mới của luận án
• Danh mục các công trình đã công bố
• Tài liệu tham khảo