Xem trước tài liệu

Đang tải tài liệu...

Thông tin chi tiết tài liệu

Định dạng: PDF
Số trang: 13 trang
Dung lượng: 285 KB

Giới thiệu nội dung

Monomeric Solution Structure of the Helicase-Binding Domain of Escherichia coli DnaG Primase

Tên đề tài: Monomeric solution structure of the helicase-binding domain of Escherichia coli DnaG primase

Tác giả: Xun-Cheng Su, Patrick M. Schaeffer, Karin V. Loscha, Pamela H. P. Gan, Nicholas E. Dixon, and Gottfried Otting

Lĩnh vực: Hóa sinh, Sinh học phân tử

Nội dung tài liệu: Nghiên cứu này trình bày cấu trúc không gian ba chiều ở dạng dung dịch của miền liên kết helicase (C-terminal domain) của enzyme DnaG primase từ vi khuẩn Escherichia coli. Enzyme DnaG primase đóng vai trò thiết yếu trong quá trình sao chép DNA của vi khuẩn bằng cách tổng hợp các mồi RNA. Cấu trúc được xác định bằng phương pháp cộng hưởng từ hạt nhân (NMR) cho thấy một cấu trúc gấp nếp hiếm gặp, tương tự như miền N-terminal của DnaB. Nghiên cứu cũng làm rõ rằng cấu trúc tinh thể trước đây của miền C-terminal DnaG là một dimer hoán vị miền (domain-swapped dimer) và không có ý nghĩa chức năng. Kết quả cũng cho thấy miền C-terminal của DnaG không liên kết với miền 1-171 của helicase DnaB với ái lực đáng kể.

Mục lục chi tiết:

  • Giới thiệu
  • Cấu trúc tinh thể của DnaG-C
  • Kết quả
  • Trạng thái tập hợp của DnaG-C
  • Xác định cấu trúc
  • So sánh với cấu trúc tinh thể của DnaG-C
  • So sánh với P16 từ B. stearothermophilus
  • Xác minh cấu trúc của helix 6 của DnaG-C
  • Điều tra cấu trúc của DnaB(1-171)
  • Tương tác của DnaG-C với DnaB(1-171)
  • Thảo luận
  • Thủ tục thực nghiệm
  • Chuẩn bị mẫu
  • Siêu ly tâm phân tích
  • Đo NMR
  • Các ràng buộc được sử dụng để tính toán cấu trúc
  • Cấu trúc tính toán
  • Lời cảm ơn
  • Tài liệu tham khảo
  • Tài liệu bổ sung