Crystal structures of open and closed forms of D-serine deaminase from Salmonella typhimurium – implications on substrate specificity and catalysis

Crystal Structures of Open and Closed Forms of D-Serine Deaminase from Salmonella typhimurium – Implications on Substrate Specificity and Catalysis

Tác giả: Sakshibeedu Rajegowda Bharath, Shveta Bisht, Handanhal Subbarao Savithri, and Mattur Ramabhadrashastry Narasimha Murthy

Lĩnh vực: Molecular Biophysics, Biochemistry

Nội dung tài liệu:

Nghiên cứu này trình bày cấu trúc tinh thể đầu tiên của enzyme D-serine deaminase (StDSD) từ Salmonella typhimurium, một enzyme phụ thuộc pyridoxal 5′-phosphate (PLP) thuộc nhóm Foldtype II. Cấu trúc cho thấy StDSD có cấu trúc gấp tương tự như enzyme tryptophan synthase β, với hai dạng là dạng mở (WtDSD) và dạng đóng (SeMetDSD). Mặc dù cofactor PLP không quan sát rõ ràng trong các cấu trúc do ái lực thấp với cofactor trong điều kiện kết tinh, sự khác biệt về cấu hình giữa hai dạng cho thấy enzyme có khả năng thay đổi cấu trúc khi liên kết với cơ chất. Nghiên cứu cũng đề cập đến vai trò tiềm năng của ion Na+ trong việc ổn định vòng liên kết PLP và các dư lượng axit amin quan trọng trong hoạt động xúc tác của enzyme. Cấu trúc của StDSD cung cấp một khuôn khổ phân tử để hiểu rõ hơn về tính đặc hiệu của cơ chất và cơ chế xúc tác của enzyme, cũng như khả năng xúc tác chuyển hóa α,β-elimination của các axit amin D-Thr, D-Allothr và L-Ser.

Mục lục chi tiết:

• Giới thiệu
• Kết quả và Thảo luận
• Cấu trúc tinh thể và chất lượng mô hình
• So sánh giữa WtDSD và SeMetDSD
• Hàm ý đối với xúc tác
• Vật liệu và Phương pháp