A periplasmic aldehyde oxidoreductase represents the first molybdo-flavoenzyme from Escherichia coli

Tác giả:

Meina Neumann, Gerd Mittelstädt, Chantal Iobbi-Nivol, Miguel Saggu, Friedhelm Lendzian, Peter Hildebrandt and Silke Leimkühler

Lĩnh vực:

Institute of Biochemistry and Biology, University of Potsdam, Germany; Laboratoire de Chimie Bactérienne, IFR 88 Institut Biologie Structurale et Microbiologie, CNRS, Marseille, France; Max-Volmer-Laboratories, Institut für Chemie, Technische Universität Berlin, Germany

Nội dung tài liệu:

Nghiên cứu này mô tả việc tinh sạch và đặc tính hóa các sản phẩm gen từ operon yagTSRQ, một flavoprotein sắt-lưu huỳnh chứa molypden từ E. coli, được định vị trong khoang chu chất. Enzyme 135 kDa này bao gồm một tam hợp dị thể không cộng hóa trị (αβγ) với một tiểu đơn vị YagR lớn (78.1 kDa) chứa cofactor molypden (Moco), một tiểu đơn vị YagS trung bình (33.9 kDa) chứa FAD và một tiểu đơn vị YagT nhỏ (21.0 kDa) chứa 2 x [2Fe2S]. YagQ không phải là một tiểu đơn vị của enzyme trưởng thành và protein này được kỳ vọng sẽ tham gia vào việc sửa đổi và đưa Moco vào YagTSR. Phân tích dạng Moco có mặt trong YagTSR cho thấy sự hiện diện của cofactor molybdopterin cytosine dinucleotide. Hai cụm [2Fe2S] khác nhau, điển hình cho lớp enzyme này, đã được xác định bằng EPR. YagTSR là ví dụ đầu tiên về một protein chứa molybdopterin cytosine dinucleotide trong E. coli. Đặc tính động học của enzyme cho thấy YagTSR chuyển hóa một phổ rộng các aldehyde, ưu tiên các aldehyde thơm. Ferredoxin thay vì NAD+ hoặc oxy phân tử được sử dụng làm chất nhận electron cuối. Sự ức chế hoàn toàn sự phát triển của tế bào E. coli thiếu gen từ operon yagTSRQ đã được quan sát thấy khi bổ sung cinnamaldehyde vào môi trường có pH thấp. Phát hiện này cho thấy YagTSR có thể đóng vai trò trong việc giải độc các aldehyde thơm đối với E. coli trong một số điều kiện tăng trưởng nhất định.

Mục lục chi tiết:

(Không có thông tin về mục lục chi tiết trong văn bản được cung cấp.)