Xem trước tài liệu

Đang tải tài liệu...

Thông tin chi tiết tài liệu

Định dạng: PDF
Số trang: 10 trang
Dung lượng: 146 KB

Giới thiệu nội dung

Adaptation To High Temperatures Through Macromolecular Dynamics By Neutron Scattering

Tác giả: Moeava Tehei and Giuseppe Zaccai

Lĩnh vực: Dynamics of thermoadaptation

Nội dung tài liệu:

Bài đánh giá này tập trung vào mối quan hệ giữa động lực học của protein siêu ưa nhiệt, độ bền và hoạt tính, đặc biệt là việc áp dụng phương pháp quang phổ neutron để đo lường và so sánh động lực học phân tử của các protein siêu ưa nhiệt và ưa nhiệt trung bình trong các điều kiện khác nhau. Nghiên cứu đã phân tích động lực học phân tử của malate dehydrogenase siêu ưa nhiệt từ Methanococcus jannaschii và một protein tương đồng ưa nhiệt trung bình, lactate dehydrogenase từ cơ tim thỏ. Phương pháp tán xạ neutron đã cung cấp các phép đo độc lập về tính linh hoạt toàn thể và độ bền cấu trúc của từng protein, chứng minh rằng động lực học phân tử là một trong những cơ chế phân tử của sự thích nghi nhiệt. Nghiên cứu cũng đã định lượng tính linh hoạt và độ bền trung bình của các đại phân tử trong môi trường tế bào tự nhiên, đo lường chuyển động trung bình của các đại phân tử trong vi khuẩn ưa lạnh, ưa nhiệt trung bình, ưa nhiệt và siêu ưa nhiệt. Kết quả cho thấy độ bền của các đại phân tử tăng lên theo sự thích nghi với nhiệt độ cao, trong khi tính linh hoạt được duy trì trong giới hạn hẹp, không phụ thuộc vào nhiệt độ sinh lý của tất cả các tế bào ở trạng thái hoạt động. Ngoài ra, các chuyển động phân tử của dihydrofolate reductase từ Escherichia coli được đo trong điều kiện tự do và bất động. Enzyme bất động cho thấy độ bền tăng và hoạt tính giảm, giống với enzyme ưa nhiệt. Các phép đo tán xạ neutron quasi-elastic cũng được thực hiện để thăm dò các chuyển động của protein, cho thấy hàng rào năng lượng kích hoạt cho các chuyển động cục bộ tăng lên trong enzyme bất động, một giá trị tương đương với dự kiến từ phương trình tốc độ lý thuyết.

Mục lục chi tiết:

  • MINIREVIEW
  • Adaptation to high temperatures through macromolecular dynamics by neutron scattering
  • Keywords
  • Correspondence
  • The study of thermophile adaptation
  • Abbreviations
  • The role of sequence and structure in thermostability
  • Experimental methods used to study the role of dynamics in thermostability
  • Neutron scattering to study macromolecular dynamics
  • Neutron scattering explored the dynamical basis of macromolecular adaptation to high temperature
  • In vitro: the hyperthermophile Mj MalDH
  • In vivo: whole bacteria adapted at different temperatures
  • Biotechnology: immobilized dihydrofolate reductase
  • Complex relationship among dynamics and adaptation to high temperature
  • Conclusion
  • Acknowledgements
  • References