Xem trước tài liệu

Đang tải tài liệu...

Thông tin chi tiết tài liệu

Định dạng: PDF
Số trang: 11 trang
Dung lượng: 212 KB

Giới thiệu nội dung

The Phosphate Site Of Schizophyllum Commune Trehalose Phosphorylase From Schizophyllum Commune Probed By Site-Directed Mutagenesis And Chemical Rescue Studies

Tác giả: Christiane Goedl và Bernd Nidetzky

Lĩnh vực: Hóa sinh, Công nghệ sinh học

Nội dung tài liệu: Nghiên cứu này khảo sát vai trò của các gốc axit amin Arg507 và Lys512 trong cơ chế xúc tác của enzyme trehalose phosphorylase (ScTPase) từ Schizophyllum commune. Thông qua các kỹ thuật đột biến định hướng vị trí và giải cứu hóa học, các nhà nghiên cứu đã làm sáng tỏ vai trò riêng biệt của hai gốc này trong việc liên kết phosphate và ổn định trạng thái chuyển tiếp của phản ứng. Kết quả cho thấy Lys512 chủ yếu tham gia vào việc liên kết phosphate ở trạng thái phản ứng, trong khi Arg507 hỗ trợ bước xúc tác chuyển hóa glycosyl thông qua việc ổn định trạng thái chuyển tiếp. Những phát hiện này cung cấp cái nhìn sâu sắc về cơ chế hoạt động của enzyme thuộc họ glycosyltransferase.

Mục lục chi tiết:

  • Giới thiệu
  • Vật liệu và enzyme
  • Đặc trưng protein
  • Đặc trưng động học trạng thái ổn định
  • Nghiên cứu bổ sung chức năng cho các mutant R507A và K512A
  • Phân tích sự phụ thuộc pH của bổ sung chức năng K512A
  • Thảo luận
  • Vai trò đề xuất của Arg507 và Lys512 trong cơ chế của ScTPase được suy ra từ phân tích hậu quả động học của các đột biến thay thế bằng Ala
  • So sánh các ái lực biểu kiến để liên kết thuận nghịch phosphate (Km) và chất mô phỏng trạng thái chuyển tiếp vanadate (Ki) bởi các dạng hoang dã và đột biến của trehalose phosphorylase
  • Diễn giải kết quả nghiên cứu bổ sung chức năng
  • Phân tích sự phụ thuộc pH của bổ sung chức năng K512A
  • Tóm tắt
  • Tài liệu tham khảo
  • Tài liệu bổ sung