Xem trước tài liệu

Đang tải tài liệu...

Thông tin chi tiết tài liệu

Định dạng: PDF
Số trang: 12 trang
Dung lượng: 226 KB

Giới thiệu nội dung

The Role of Evolutionarily Conserved Hydrophobic Contacts in the Quaternary Structure Stability of Escherichia coli Serine Hydroxymethyltransferase

Tác giả: Rita Florio, Roberta Chiaraluce, Valerio Consalvi, Alessandro Paiardini, Bruno Catacchio, Francesco Bossa, and Roberto Contestabile

Lĩnh vực: Hóa sinh, Sinh học phân tử, Cấu trúc protein

Nội dung tài liệu: Nghiên cứu này khám phá vai trò của các tiếp xúc kỵ nước bảo tồn tiến hóa trong cấu trúc bậc bốn và sự ổn định của enzyme serine hydroxymethyltransferase (eSHMT) từ vi khuẩn Escherichia coli. Các enzyme phụ thuộc pyridoxal 5′-phosphate (PLP) được phân loại thành năm họ cấu trúc. Nhóm loại I, là nhóm lớn nhất, có đặc điểm là sự tồn tại của ba cụm tiếp xúc kỵ nước được bảo tồn. Trong khi hai cụm đầu tiên ổn định khung protein, vai trò của cụm thứ ba ít rõ ràng hơn. Nghiên cứu sử dụng phương pháp tiếp cận biến đổi gen định hướng vị trí để làm giảm diện tích tiếp xúc kỵ nước của cụm thứ ba này. Kết quả thực nghiệm cho thấy cụm này đóng vai trò quan trọng trong việc ổn định cấu trúc bậc bốn, tự nhiên của enzyme, mặc dù nó không nằm ở giao diện tiểu đơn vị. Phân tích cấu trúc tinh thể gợi ý rằng hiệu ứng ổn định này có thể là do mối quan hệ cấu trúc chặt chẽ giữa cụm này và hai vòng polypeptide, nơi các vòng này trung gian tương tác giữa các tiểu đơn vị và liên quan đến việc gắn kết cofactor, gắn kết cơ chất và xúc tác.

Mục lục chi tiết:

  • Giới thiệu
  • Từ khóa
  • Tương ứng
  • Tóm tắt
  • Nghiên cứu về các tiếp xúc kỵ nước bảo tồn trong serine hydroxymethyltransferase
  • Kết quả
  • Phân tích cấu trúc bậc bốn
  • Phân tích phổ hấp thụ và phổ CD vùng cực xa và vùng cực gần
  • Thảo luận
  • Quy trình thực nghiệm
  • Tài liệu tham khảo
  • Lời cảm ơn