Xem trước tài liệu

Đang tải tài liệu...

Thông tin chi tiết tài liệu

Định dạng: PDF
Số trang: 11 trang
Dung lượng: 436 KB

Giới thiệu nội dung

Purification and Characterization of Serine Protease from Earthworm (Perionyx Excavatus)

Tác giả: Phan Thị Bích Trâm, Dương Thị Hương Giang, Hà Thanh Toàn, Phạm Thị Ánh Hồng

Lĩnh vực: Công nghệ Sinh học

Nội dung tài liệu: Nghiên cứu này tập trung vào việc tinh sạch và khảo sát đặc điểm của sáu phân đoạn protease (FI, FII, FIII-1, FIII-2, FIII-3, FIV) được chiết xuất từ trùn quế (Perionyx excavatus). Các phân đoạn này được tinh sạch bằng phương pháp kết tủa acetone kết hợp với sắc ký trao đổi ion, sắc ký tương tác kỵ nước và sắc ký lọc gel. Kết quả cho thấy hoạt tính thủy phân fibrin của các protease này mạnh hơn so với casein, với mức độ hoạt tính thay đổi tùy thuộc vào từng phân đoạn. Khối lượng phân tử của các protease dao động từ 28 đến 35 kDa. Nhiệt độ tối ưu cho hoạt động của hầu hết các phân đoạn là 65°C, riêng FIII-1 và FIV là 60°C. Tất cả các phân đoạn đều đạt hoạt tính tối ưu ở pH 11 và duy trì hoạt tính tương đối ở pH 7. Các enzyme này bền ở nhiệt độ dưới 50°C và trong khoảng pH rộng từ 4 đến 12. Sự ức chế hoạt tính bởi PMSF cho thấy chúng thuộc nhóm serine protease.

Mục lục chi tiết:

  • TÓM TẮT
  • MỞ ĐẦU
  • VẬT LIỆU VÀ PHƯƠNG PHÁP
  • KẾT QUẢ VÀ THẢO LUẬN
  • KẾT LUẬN
  • TÀI LIỆU THAM KHẢO