Xem trước tài liệu

Đang tải tài liệu...

Thông tin chi tiết tài liệu

Định dạng: PDF
Số trang: 10 trang
Dung lượng: 164 KB

Giới thiệu nội dung

Activity of Matrix Metalloproteinase-9 Against Native Collagen Types I and III

Tên đề tài:

Activity of Matrix Metalloproteinase-9 Against Native Collagen Types I and III

Tác giả:

Heather F. Bigg, Andrew D. Rowan, Michael D. Barker, Tim E. Cawston

Lĩnh vực:

Cơ sinh học phân tử, Y sinh học

Nội dung tài liệu:

Nghiên cứu này khảo sát khả năng của enzyme MMP-9 tái tổ hợp, được sản xuất trong tế bào côn trùng, đối với việc phân giải collagen loại I và III dạng tự nhiên. Kết quả cho thấy MMP-9 có khả năng cắt các dạng hòa tan của collagen loại I và III ở nhiệt độ 37°C và 25°C. Hoạt tính này bị ức chế bởi các chất ức chế metalloproteinase và không có trong môi trường nuôi cấy tế bào giả. Nghiên cứu cũng xác định rằng MMP-9 tấn công collagen loại I tại vị trí ba phần tư/một phần tư, một đặc điểm của hoạt tính collagenolytic của các enzyme MMP. MMP-9 cũng tạo ra mảnh ba phần tư khi phân giải collagen loại III, tương tự như hoạt động của MMP-1. Những phát hiện này nhấn mạnh khả năng của MMP-9 trong việc phân giải collagen loại I và III ở dạng tự nhiên, tương tự như MMP-2, và xác định vai trò của nó trong quá trình thoái hóa collagen.

Mục lục chi tiết:

  • Introduction
  • Results
  • Characterization of purified, recombinant, human proMMP-9 produced in insect cells
  • Purified, recombinant, human MMP-9 cleaves soluble, native type I collagen
  • The initial cleavage of type I collagen by MMP-9 is at the three-quarters/one-quarter locus
  • MMP-9 cleaves native, triple helical type III collagen to generate a 3/4 fragment
  • Discussion
  • Experimental procedures
  • Antibodies
  • MMP and TIMP proteins
  • Electrophoretic techniques
  • Soluble collagen assay for collagenase activity
  • Acknowledgements
  • References