Xem trước tài liệu

Đang tải tài liệu...

Thông tin chi tiết tài liệu

Định dạng: PDF
Số trang: 8 trang
Dung lượng: 188 KB

Giới thiệu nội dung

New Insights Into Conformational and Functional Stability of Human α-Thrombin Probed by High Hydrostatic Pressure

Tác giả: Luis Mauricio T. R. Lima, Russolina B. Zingali, Débora Foguel, Robson Q. Monteiro

Lĩnh vực: Hóa sinh, Sinh hóa học

Nội dung tài liệu: Nghiên cứu này khám phá sự thay đổi cấu trúc và độ ổn định của enzyme α-thrombin dưới tác động của áp suất thủy tĩnh cao (HHP) và urê. Bằng cách sử dụng phương pháp quang phổ huỳnh quang và đo lường hoạt tính xúc tác, các nhà nghiên cứu đã quan sát thấy rằng cả HHP và urê đều dẫn đến sự hình thành các trạng thái trung gian khác nhau của enzyme. Các kết quả cho thấy rằng HHP có thể gây ra sự thay đổi cấu trúc một phần, trong khi urê có thể dẫn đến sự gấp khúc hoàn toàn hoặc một trạng thái trung gian có hoạt tính xúc tác tăng. Nghiên cứu cũng chỉ ra rằng các cầu nối disulfide đóng vai trò quan trọng trong việc duy trì cấu trúc của các dạng bị biến tính.

Mục lục chi tiết:

  • Giới thiệu
  • Vật liệu và phương pháp
  • Đo đạc huỳnh quang dưới áp suất
  • Đo đạc huỳnh quang với sự hiện diện của urê
  • Hoạt tính enzyme của α-thrombin
  • Biến đổi cấu trúc do urê và HHP gây ra theo dõi bằng huỳnh quang nội tại
  • Biến đổi cấu trúc do urê và HHP gây ra theo dõi bằng sự gắn kết bis-ANS
  • Biến đổi cấu trúc trong vị trí xúc tác của thrombin
  • Thay đổi hoạt tính của α-thrombin theo chức năng của urê hoặc HHP
  • Thảo luận
  • Tài liệu tham khảo