Báo cáo khoa học: Characterization and mode of action of an exopolygalacturonase from the hyperthermophilic bacterium Thermotoga maritima

Nghiên cứu này trình bày chi tiết về việc sản xuất và đặc tính hóa một enzyme exopolygalacturonase (PelB) nội bào từ vi khuẩn ưa nhiệt cao Thermotoga maritima. Enzyme này thuộc họ hydrolase glycoside số 28, có khả năng thủy phân pectin.

PelB được chứng minh là có hoạt tính và độ bền nhiệt cao, với nhiệt độ nóng chảy 105 °C và nhiệt độ tối ưu hoạt động 80 °C, cao nhất từng được ghi nhận đối với các pectinase thủy phân. Enzyme này cho thấy hoạt tính tăng dần trên các oligosaccharide có độ trùng hợp tăng, với hoạt tính cao nhất trên pentamer. Đặc tính của PelB bao gồm khả năng loại bỏ các đơn vị monogalacturonate từ đầu không khử của chuỗi polygalacturonate, và nó chỉ có hoạt tính trên oligoGalpA bão hòa, không có hoạt tính trên các dạng không bão hòa hoặc methyl-esterified.

Phân tích cấu trúc phụ cho thấy PelB có bốn vị trí gắn kết, với ái lực cao nhất ở vị trí +1, đặc trưng cho các enzyme hoạt động ngoại bào. Nghiên cứu cũng thảo luận về vai trò sinh lý của PelB và mối tương quan với enzyme exopectate lyase PelA đã được đặc tính hóa trước đó từ cùng một loài vi khuẩn.