Xem trước tài liệu

Đang tải tài liệu...

Thông tin chi tiết tài liệu

Định dạng: PDF
Số trang: 8 trang
Dung lượng: Đang cập nhật

Giới thiệu nội dung

How to remain nonfolded and pliable: the linkers in modular α-amylases as a case study

Tác giả: Georges Feller, Dominique Dehareng, Jean-Luc Da Lage

Lĩnh vực: Kỹ thuật Protein, Đại học Liège; Tiến hóa, Bộ gen và Phân loại, CNRS

Nội dung tài liệu:

Nghiên cứu này khảo sát cấu trúc sơ cấp của các liên kết trong một nhóm α-amylase có cấu trúc module mới, xem chúng như một mô hình sinh hóa minh họa các thông số cấu trúc cần thiết để một chuỗi polypeptide có thể duy trì trạng thái không gấp cuộn, kéo dài và mềm dẻo. Sự không gấp cuộn này được điều chỉnh thông qua sự giảm thiểu các gốc kỵ nước và tăng cường các gốc ưa nước, đặc biệt là các gốc Ser và Thr. Cấu hình kéo dài và linh hoạt được thúc đẩy bởi trình tự sắp xếp của các gốc Pro và Gly, là những gốc phong phú nhất trong các liên kết này. Điều này được bổ sung bởi sự đẩy nhau của các điện tích, sự tập trung điện tích và các vòng liên kết disulfide. Các mô phỏng động lực học phân tử cho thấy sự tồn tại của các chuyển đổi cấu hình dẫn đến sự sụp đổ kỵ nước thoáng qua và cục bộ, phát sinh từ thành phần đặc biệt của các liên kết. Do đó, các liên kết này không nên được xem là hoàn toàn rối loạn, mà thay vào đó là sở hữu nhiều kiểu cấu trúc rời rạc cho phép chúng thực hiện chức năng sinh học của mình như một bể chứa năng lượng tự do cho các chuyển động phối hợp giữa các miền có cấu trúc.

Mục lục chi tiết: