Xem trước tài liệu

Đang tải tài liệu...

Thông tin chi tiết tài liệu

Định dạng: PDF
Số trang: 10 trang
Dung lượng: 220 KB

Giới thiệu nội dung

Temperature and concentration-controlled dynamics of rhizobial small heat shock proteins

Tác giả: Nicolas Lentze, J. Andrew Aquilina, Mareike Lindbauer, Carol V. Robinson, and Franz Narberhaus

Lĩnh vực: Sinh học vi sinh vật (Microbiology), Hóa học (Chemistry)

Nội dung tài liệu: Nghiên cứu này khảo sát các đặc điểm cấu trúc oligomeric của hai lớp protein sốc nhiệt nhỏ (sHsps) từ vi khuẩn, sử dụng sắc ký loại trừ kích thước và khối phổ nanoelectrospray. Các protein này tạo thành các phức hợp lớn có khả năng phân ly nhanh chóng khi pha loãng và ở nhiệt độ sốc nhiệt sinh lý. Sự phân ly này hoàn toàn có thể đảo ngược và không làm biến đổi cấu trúc bậc hai của protein. Nghiên cứu cũng chỉ ra rằng các phức hợp sHsp-chất nền được tạo thành bền vững và lớn hơn oligomer sHsp. Các đột biến ở một gốc glycine được bảo tồn cao tại đầu C-terminal của miền a-crystallin đã tạo ra các phức hợp kém bền, làm giảm khả năng hoạt động chaperone.

Mục lục chi tiết:

  • Giới thiệu
  • Vật liệu và phương pháp
  • Texpression và tinh sạch protein
  • Thử nghiệm hoạt động chaperone
  • Lọc gel
  • Phổ CD
  • MS
  • Kết quả
  • Động lực học của các protein lớp A chịu ảnh hưởng bởi nhiệt độ và nồng độ
  • Động lực học của các protein lớp B chịu ảnh hưởng bởi nhiệt độ và nồng độ
  • Độ bền của HspB đột biến tại gốc G được bảo tồn cao
  • Cấu trúc bậc hai kháng nhiệt của các protein lớp A và lớp B
  • Sự hình thành các phức hợp sHsp-chất nền lớn
  • Thảo luận
  • Sự ổn định phức hợp phù hợp cho hoạt động chaperone
  • Tài liệu tham khảo