Solubility-dependent structural formation of a 25-residue, natively unfolded protein, induced by addition of a seven-residue peptide fragment

Solubility-dependent structural formation of a 25-residue, natively unfolded protein, induced by addition of a seven-residue peptide fragment

Tác giả: Mitsugu Araki and Atsuo Tamura

Lĩnh vực: Protein folding, intrinsically unstructured protein, protein stability, self-association, solubility

Nội dung tài liệu:

Nghiên cứu này khám phá nguyên lý kiến trúc cấu trúc protein bằng cách tập trung vào sự cô lập khỏi dung môi, một đặc điểm chung của quá trình gấp nếp và sự tự liên kết kết tủa. Khả năng hòa tan của protein được xem như nền tảng cho khả năng cô lập khỏi dung môi. Các protein khó hòa tan không chỉ có xu hướng kết tủa mà còn hình thành cấu trúc trong dung dịch. Để kiểm chứng, các nhà khoa học đã làm giảm độ hòa tan của một protein 25-residue, vốn không gấp nếp theo cách tự nhiên, bằng cách thêm một đoạn peptide kỵ nước gồm bảy residue vào đầu C. Các phép đo NMR và siêu ly tâm của chuỗi kết quả cho thấy một dạng dung dịch hình thành cấu trúc alpha-helical trong một oligomer gồm 15-20 phân tử. Nghiên cứu này cũng chuẩn bị hai biến thể với các đoạn thêm vào ít kỵ nước hơn để làm sáng tỏ cơ chế hình thành cấu trúc. Các kết quả cho thấy sự ổn định cấu trúc phụ thuộc nhiều hơn vào khả năng kết tủa so với khả năng mất nước, chỉ ra rằng các phân tử protein khó hòa tan có thể chuyển từ trạng thái không gấp nếp tiếp xúc với dung môi sang cấu trúc đóng gói lỏng lẻo thông qua tương tác liên phân tử. Cơ chế này có thể hình thành dễ dàng và thường xuyên hơn so với cấu trúc đóng gói chặt chẽ được tìm thấy ở protein tự nhiên.

Mục lục chi tiết: