Roles Of Conserved Arginines In ATP-Binding Domains Of AAA+ Chaperone ClpB From Thermus Thermophilus

Roles of conserved arginines in ATP-binding domains of AAA+ chaperone ClpB from Thermus thermophilus

Tác giả: Takashi Yamasaki, Yosuke Nakazaki, Masasuke Yoshida, Yo-hei Watanabe

Lĩnh vực: Department of Biology, Faculty of Science and Engineering, Konan University; Department of Molecular Biosciences, Kyoto Sangyo University

Nội dung tài liệu:
Nghiên cứu này tập trung vào vai trò của các arginine bảo tồn trong miền gắn ATP của chaperone ClpB từ Thermus thermophilus. Các đột biến arginine đã không ảnh hưởng đến việc gắn nucleotide nhưng đã ngăn chặn quá trình thủy phân ATP đã liên kết và làm chậm quá trình xuyên protein biến tính qua lỗ trung tâm của vòng ClpB T. thermophilus, làm suy yếu nghiêm trọng các chức năng chaperone. Kết quả cho thấy ba arginine này rất quan trọng đối với quá trình thủy phân ATP và hoạt động chaperone, nhưng không phải đối với việc gắn ATP. Ngoài ra, hai arginine trong AAA-1 và chuyển động của miền giữa do ATP gây ra đóng góp độc lập vào sự ổn định của hexamer.

Mục lục chi tiết:

• Introduction
• Keywords
• Abbreviations
• Roles of conserved arginines in nucleotide binding
• The conserved arginines are indispensable for ATP hydrolysis in the corresponding AAA+ module
• The chaperone activities of the arginine mutants
• The threading activities of the arginine mutants
• The conserved arginines in AAA-1 are important for stabilizing the hexameric form
• The conserved arginines in AAA-1 are not involved in the nucleotide-induced motion of the middle domain
• Discussion
• Experimental procedures
• Acknowledgements
• References