Xem trước tài liệu

Đang tải tài liệu...

Thông tin chi tiết tài liệu

Định dạng: PDF
Số trang: 12 trang
Dung lượng: 424 KB

Giới thiệu nội dung

Proton-decoupled 15N and 31P solid-state NMR investigations of the Pf3 coat protein in oriented phospholipid bilayers

Tác giả: Christopher Aisenbrey, Ulrike Harzer, Gabriele Bauer-Manz, Gerda Bär, Irma N. Husnal Chotimah, Philippe Bertani, Christina Sizun, Andreas Kuhn, and Burkhard Bechinger

Lĩnh vực: Sinh hóa học, Vật lý sinh học

Nội dung tài liệu: Nghiên cứu này sử dụng kỹ thuật phổ cộng hưởng từ hạt nhân (NMR) trạng thái rắn 15N và 31P tách proton để điều tra cấu trúc và động học của protein vỏ (coat protein) của phage Pseudomonas aeruginosa Pf3 khi được tái lập trong các lớp màng phospholipid định hướng. Các protein vỏ được chuẩn bị bằng phương pháp sinh hóa hoặc tổng hợp hóa học và được dán nhãn 15N. Dữ liệu thu được gợi ý một mô hình cấu trúc trong đó protein vỏ có một xoắn alpha nghiêng với góc khoảng 30° so với mặt phẳng màng, cùng với một “cánh tay đung đưa” ở đầu N-terminal trên bề mặt màng.

Mục lục chi tiết:

  • Giới thiệu
  • Kết quả
  • Thảo luận
  • Phương pháp thực nghiệm
  • Tổng hợp pha rắn có chọn lọc các peptide được dán nhãn
  • Phổ CD
  • Phổ NMR trạng thái rắn
  • Tài liệu tham khảo