Xem trước tài liệu

Đang tải tài liệu...

Thông tin chi tiết tài liệu

Định dạng: PDF
Số trang: 12 trang
Dung lượng: 175 KB

Giới thiệu nội dung

Oxidative Folding Of Conotoxins

Tác giả: Erika Fuller, Brad R. Green, Phil Catlin, Olga Buczek, Jacob S. Nielsen, Baldomero M. Olivera, and Grzegorz Bulaj

Lĩnh vực: Sinh hóa học, Sinh học phân tử

Nội dung tài liệu:

Nghiên cứu này tập trung vào việc tìm hiểu cơ chế gấp cuộn oxy hóa của các conotoxin, các peptide thần kinh giàu liên kết disulfide được sản xuất bởi ốc biển. Đặc biệt, bài báo phân tích cách thức các conotoxin có cùng một khung sườn liên kết disulfide nhưng khác biệt đáng kể về trình tự axit amin có thể gấp cuộn theo các cách khác nhau. Nghiên cứu so sánh tính chất gấp cuộn của bốn conotoxin thuộc họ M-siêu họ (GIIIA, PIIIA, SmIIIA và RIIIK), tất cả đều có kiểu sắp xếp cysteine giống nhau tạo thành ba cầu disulfide. Kết quả cho thấy có hai cơ chế gấp cuộn chính: gấp cuộn nhanh (rapid-collapse) và gấp cuộn chậm tái sắp xếp (slow-rearrangement). Các yếu tố môi trường như nồng độ muối, pH và sự hiện diện của enzyme protein disulfide isomerase (PDI) được khám phá để xác định các yếu tố ảnh hưởng đến các cơ chế này. Nghiên cứu kết luận rằng sự đa dạng về trình tự axit amin của conotoxin phản ánh sự khác biệt trong các đặc tính gấp cuộn trong ống nghiệm, chứ không chỉ là kiểu sắp xếp cysteine.

Mục lục chi tiết:

  • Giới thiệu
  • Kết quả
  • Cơ chế gấp cuộn của GIIIA, PIIIA, SmIIIA và RIIIK
  • Các yếu tố xác định quá trình gấp cuộn của GIIIA và SmIIIA
  • Thảo luận
  • Quy trình thực nghiệm
  • Tổng hợp peptide pha rắn
  • Gấp cuộn oxy hóa
  • Phổ khối
  • Trao đổi Hydro/Deuterium (H/D)
  • Lời cảm ơn
  • Tài liệu tham khảo