Xem trước tài liệu

Đang tải tài liệu...

Thông tin chi tiết tài liệu

Định dạng: PDF
Số trang: 9 trang
Dung lượng: 393 KB

Giới thiệu nội dung

Crystal structure of the β-chain of human hepatocyte growth factor-like/macrophage stimulating protein

Tác giả: Federico Carafoli, Dimitri Y. Chirgadze, Tom L. Blundell, and Ermanno Gherardi

Lĩnh vực: Biochemistry, Structural Biology

Nội dung tài liệu:
Nghiên cứu này trình bày cấu trúc tinh thể của chuỗi β của yếu tố tăng trưởng giống tế bào gan/protein kích thích đại thực bào (HGF1/MSP) ở người, một thành phần quan trọng trong họ yếu tố tăng trưởng giống plasminogen. Cấu trúc được phân tích ở độ phân giải 1.85 Å, tập trung vào vùng tương ứng với vị trí liên kết thụ thể đã được xác định trước đó trong chuỗi β của HGF/SF. Phân tích này khẳng định giả thuyết rằng các miền tương đồng proteinase serine của HGF1/MSP và HGF/SF liên kết với thụ thể của chúng theo cơ chế ‘enzyme-tương tác chất nền’, phản ánh nguồn gốc tiến hóa chung với các proteinase trong con đường đông máu và tiêu sợi huyết. Tuy nhiên, cấu trúc tinh thể của HGF1/MSP cho thấy các tương tác phân tử khác biệt so với HGF/SF, không ủng hộ một mô hình dimer hóa được bảo tồn của các miền tương đồng proteinase serine chịu trách nhiệm cho việc kích hoạt thụ thể. Nghiên cứu cũng cung cấp cái nhìn sâu sắc về vai trò của các axit amin cụ thể trong việc liên kết thụ thể và đưa ra mô hình cho thấy sự kích hoạt proteinase có thể liên quan đến sự sắp xếp lại của vùng ‘vị trí hoạt động’, có khả năng ảnh hưởng đến việc liên kết thụ thể.

Mục lục chi tiết:

  • Keywords
  • Correspondence
  • Note
  • Hepatocyte growth factor like/macrophage stimulating protein (HGFl/MSP) and hepatocyte growth factor/scatter factor (HGF/SF)
  • Abbreviations
  • Description of the structure
  • Results and Discussion
  • Comparison with the HGF/SF and plasmin ẞ-chains and structural consequences of proteolytic activation
  • The binding site for the RON receptor
  • Implication for biological activity
  • Experimental procedures
  • Protein expression
  • Purification and crystallization
  • X-ray data collection
  • Structure solution and refinement
  • Coordinates
  • Acknowledgements
  • References