Xem trước tài liệu

Đang tải tài liệu...

Thông tin chi tiết tài liệu

Định dạng: PDF
Số trang: 9 trang
Dung lượng: 195 KB

Giới thiệu nội dung

Complexes of Thermoactinomyces vulgaris R-47 α-amylase 1 and pullulan model oligossacharides provide new insight into the mechanism for recognizing substrates with α-(1,6) glycosidic linkages

Tác giả: Akemi Abe, Hiromi Yoshida, Takashi Tonozuka, Yoshiyuki Sakano, Shigehiro Kamitori

Lĩnh vực: Enzyme học, Cấu trúc protein, Sinh hóa

Nội dung tài liệu: Nghiên cứu này trình bày cấu trúc tinh thể của phức hợp giữa Thermoactinomyces vulgaris R-47 α-amylase 1 (TVAI) với các oligosaccharide mô hình của pullulan. Mục tiêu là làm sáng tỏ cơ chế nhận biết cơ chất có liên kết α-(1,6) glycosidic của enzyme này. Các cấu trúc được xác định cho ba phức hợp, bao gồm cả các dạng đột biến bất hoạt của TVAI. Kết quả cho thấy các vị trí phụ (-1 và -2) ở đầu không khử của TVAI đóng vai trò quan trọng trong việc nhận biết liên kết α-(1,6) glycosidic, dẫn đến tương tác yếu với cơ chất. Miền N của TVAI, vốn được biết là miền liên kết tinh bột, cũng được xác định là có chức năng liên kết pullulan. Nghiên cứu cung cấp cái nhìn sâu sắc về cơ chế hoạt động của TVAI đối với cả tinh bột và pullulan, đặc biệt là vai trò của miền N trong việc nhận diện pullulan.

Mục lục chi tiết:

  • Keywords
  • Correspondence
  • Abstract (Tóm tắt)
  • Introduction (Giới thiệu)
  • Materials and Methods (Vật liệu và Phương pháp)
  • Results and Discussion (Kết quả và Thảo luận)
  • Experimental procedures (Quy trình thực nghiệm)
  • Site-directed mutagenesis (Đột biến định hướng vị trí)
  • Crystallization, X-ray data collection, and structure determination (Kết tinh, thu thập dữ liệu tia X và xác định cấu trúc)
  • Protein Data Bank accession numbers (Số truy cập Ngân hàng Dữ liệu Protein)
  • Acknowledgements (Lời cảm ơn)
  • References (Tài liệu tham khảo)