Xem trước tài liệu

Đang tải tài liệu...

Thông tin chi tiết tài liệu

Định dạng: PDF
Số trang: 4 trang
Dung lượng: 119 KB

Giới thiệu nội dung

Cd2+-induced aggregation of Escherichia coli pyrophosphatase

Tác giả: Yury V. Zimenkov, Anu Salminen, Irina S. Efimova, Reijo Lahti, Alexander A. Baykov

Lĩnh vực: Hóa sinh, Sinh lý học

Nội dung tài liệu: Nghiên cứu này báo cáo về sự kết tụ của enzyme pyrophosphatase từ vi khuẩn Escherichia coli (PPase) dưới sự hiện diện của ion Cadmium (Cd2+) ở nồng độ milimolar. Hiện tượng kết tụ này là một quá trình hợp tác cao, đặc hiệu với cả ion kim loại và protein, và có thể đảo ngược hoàn toàn khi giảm nồng độ Cd2+. Sự kết tụ này được tăng cường bởi Mg2+ và Mn2+, các đồng yếu tố tự nhiên của PPase. Các đột biến tại vị trí liên kết kim loại giữa các tiểu đơn vị không ảnh hưởng, trong khi đột biến tại Glu139, một phần của vị trí liên kết kim loại ngoại vi, đã ngăn chặn sự kết tụ. Những phát hiện này cho thấy sự kết tụ bị ảnh hưởng bởi sự liên kết của Cd2+ với vị trí liên kết kim loại ngoại vi, có thể bằng cách tăng cường tương tác xếp chồng giữa các Trp149 ngoại phân tử. Nghiên cứu cũng đề xuất một cơ chế khả dĩ cho sự kết tụ này, liên quan đến việc Cd2+ liên kết với các vị trí liên kết kim loại loại 3, có thể củng cố tương tác xếp chồng Trp149-Trp149′. Các kết quả cũng chỉ ra rằng sự kết tụ này có tính đặc hiệu cao đối với PPase của E. coli và có thể được sử dụng như một bước tinh sạch hiệu quả.

Mục lục chi tiết:

  • General characteristics of PPase aggregation
  • Specificity of the aggregation
  • Identification of the metal-binding site
  • Possible mechanism
  • Acknowledgements
  • References