Xem trước tài liệu

Đang tải tài liệu...

Thông tin chi tiết tài liệu

Định dạng: PDF
Số trang: 13 trang
Dung lượng: 194 KB

Giới thiệu nội dung

Catalytic mechanism of SGAP, a double-zinc aminopeptidase from Streptomyces griseus

Tác giả: Yifat F. Hershcovitz, Rotem Gilboa, Vera Reiland, Gil Shoham, Yuval Shoham

Lĩnh vực: Hóa sinh, Khoa học công nghệ thực phẩm, Hóa học vô cơ, Khoa học xúc tác

Nội dung tài liệu: Nghiên cứu này tập trung vào việc tìm hiểu cơ chế xúc tác của SGAP, một loại aminopeptidase hai kẽm từ Streptomyces griseus. Các thí nghiệm đã khảo sát hoạt tính phụ thuộc pH, sự ức chế bởi các ion ngoại lai (fluoride và phosphate), ảnh hưởng của đồng vị dung môi và sự phụ thuộc nhiệt độ của các thông số động học. Kết quả chỉ ra rằng nucleophile xúc tác là một phân tử nước/hydroxide liên kết với kẽm, và Glu131 đóng vai trò quan trọng trong việc loại proton khỏi phân tử nước này và trong việc hình thành trạng thái chuyển tiếp. Cả hai ion kẽm trong trung tâm hoạt động đều tham gia vào việc ổn định nucleophile hydroxide trong quá trình xúc tác.

Mục lục chi tiết:

  • Giới thiệu
  • Kết quả
  • Đặc tính hoạt động theo pH
  • Ức chế SGAP bởi các ion fluoride và phosphate
  • Hiệu ứng đồng vị dung môi
  • Phụ thuộc nhiệt độ của kcat và Km
  • Thảo luận
  • Vai trò của Glu131
  • Chuyển sang trạng thái chuyển tiếp E + S → (ESEP)‡
  • Sự liên quan của hydroxide liên kết kẽm như là nucleophile xúc tác
  • Chế độ liên kết của nước/hydroxide với trung tâm di-kẽm
  • Số lượng chuyển proton trong phản ứng
  • Kết luận
  • Thủ tục thực nghiệm
  • Tinh sạch SGAP
  • Xét nghiệm enzyme
  • Hiệu ứng đồng vị dung môi
  • Lời cảm ơn
  • Tài liệu tham khảo