Ca²+-induced linker transformation leads to a compact and rigid collagen-binding domain of Clostridium histolyticum collagenase

Ca²⁺-induced linker transformation leads to a compact and rigid collagen-binding domain of Clostridium histolyticum collagenase

Tác giả: Sagaya T. L. Philominathan, Osamu Matsushita, Robert Gensure, and Joshua Sakon

Lĩnh vực: Chemistry and Biochemistry, Microbiology and Parasitology

Nội dung tài liệu:

Nghiên cứu này khám phá sự biến đổi cấu trúc của miền liên kết collagen (collagen-binding domain – CBD) của collagenase Clostridium histolyticum dưới tác động của ion Ca²⁺. Khi có mặt Ca²⁺, một đoạn linker dài 14 amino acid liên kết với miền liên kết collagen trải qua biến đổi cấu trúc từ dạng xoắn alpha sang dạng phiến beta, giúp ổn định cấu trúc và làm cho miền CBD trở nên đặc gọn và cứng nhắc hơn. Nghiên cứu sử dụng nhiều phương pháp lý hóa để hiểu rõ hơn về cấu trúc và vai trò chức năng của linker được hoạt hóa bởi canxi. Kết quả cho thấy sự liên kết của hai ion Ca²⁺ có sự phối hợp với hằng số liên kết vĩ mô K₁ và K₂. Sự gắn kết ion canxi thứ hai là bất lợi về mặt nhiệt động lực học, có thể do sự đồng phân hóa của liên kết cis-peptide không prolyl. Miền CBD ở dạng có Ca²⁺ (holo form) bền vững hơn dạng không có Ca²⁺ (apo form) đối với sự biến tính nhiệt và hóa học, đồng thời cũng kháng lại sự phân giải bằng protease tốt hơn. Sự định hướng của linker đóng vai trò quan trọng trong sự ổn định và động lực học của miền liên kết collagen.

Mục lục chi tiết:

(Tài liệu không cung cấp mục lục chi tiết theo định dạng đầu ra yêu cầu)