The Structural Basis For Catalytic Function Of GMD And RMD, Two Closely Related Enzymes From The GDP-D-Rhamnose Biosynthesis Pathway

The structural basis for catalytic function of GMD and RMD, two closely related enzymes from the GDP-D-rhamnose biosynthesis pathway

Tên đề tài

The structural basis for catalytic function of GMD and RMD, two closely related enzymes from the GDP-D-rhamnose biosynthesis pathway

Tác giả

Jerry D. King, Karen K. H. Poon, Nicole A. Webb, Erin M. Anderson, David J. McNally, Jean-Robert Brisson, Paul Messner, R. M. Garavito, and Joseph S. Lam

Lĩnh vực

Molecular and Cellular Biology, Biochemistry, Biological Sciences, NanoBiotechnology

Nội dung tài liệu

Nghiên cứu này tập trung vào việc làm sáng tỏ cơ sở cấu trúc cho chức năng xúc tác của hai enzyme GMD và RMD, vốn có liên quan chặt chẽ trong con đường sinh tổng hợp GDP-D-rhamnose. D-rhamnose là một loại đường 6-deoxy, là thành phần quan trọng của nhiều polysaccharide trên bề mặt tế bào vi khuẩn, bao gồm cả polysaccharide nhóm A do Pseudomonas aeruginosa tạo ra. GMD xúc tác cho bước đầu tiên là khử nước GDP-D-mannose, tạo ra GDP-6-deoxy-D-lyxo-hexos-4-ulose. Enzyme thứ hai, RMD, thực hiện phản ứng khử nhóm keto của sản phẩm GMD để tạo thành GDP-D-rhamnose. Nghiên cứu đã xác định chức năng của GMD và RMD từ P. aeruginosa bằng các phương pháp hóa sinh và phân tích cấu trúc của RMD từ Aneurinibacillus thermoaerophilus. Kết quả cho thấy GMD của P. aeruginosa là một enzyme lưỡng chức năng, có khả năng xúc tác cả phản ứng khử nước và phản ứng khử tiếp theo. Cấu trúc của RMD từ A. thermoaerophilus cho thấy sự tương đồng đáng kể với GMD của P. aeruginosa, giải thích cho khả năng xúc tác phản ứng RMD của enzyme sau. Sự so sánh các vị trí hoạt động và trình tự axit amin gợi ý rằng một chuỗi bên axit amin bảo tồn, Arg185 trong GMD của P. aeruginosa, có thể đóng vai trò quan trọng trong việc định hướng cơ chất và đồng yếu tố trong các enzyme GMD.

Mục lục chi tiết