Different Roles Of Functional Residues In The Hydrophobic Binding Site Of Two Sweet Orange Tau Glutathione S-Transferases

Different Roles Of Functional Residues In The Hydrophobic Binding Site Of Two Sweet Orange Tau Glutathione S-Transferases

Tác giả: Angela R. Lo Piero, Valeria Mercurio, Ivana Puglisi, and Goffredo Petrone

Lĩnh vực: Khoa học Nông nghiệp, Nông hóa và Sản xuất Động vật, Đại học Catania, Ý

Nội dung tài liệu: Nghiên cứu này tập trung vào vai trò của các gốc chức năng trong vị trí liên kết kỵ nước (H-site) của hai enzyme glutathione S-transferase (GST) loại tau từ cam ngọt. Các enzyme GST chịu trách nhiệm liên hợp glutathione với các hợp chất kỵ nước, góp phần vào quá trình chuyển hóa các hóa chất độc hại. Nghiên cứu chỉ ra rằng hai GST loại tau có các thông số động học khác biệt đối với 1-chloro-2,4-dinitrobenzene (CDNB), mặc dù chúng chỉ khác nhau ở ba axit amin. Thông qua kỹ thuật đột biến điểm, các nhà nghiên cứu đã tạo ra các enzyme GST biến đổi để hiểu rõ hơn về ảnh hưởng của các axit amin không khớp đơn lẻ. Phân tích các thông số động học của các enzyme biến đổi cho thấy Glu117 đóng góp quan trọng vào việc duy trì vị trí liên kết CDNB có ái lực cao, trong khi Lys117 có thể ảnh hưởng tích cực đến sự hình thành trạng thái chuyển tiếp trong quá trình xúc tác. Sự thay đổi các axit amin tại vị trí 89 cũng cho thấy những tác động đáng kể đến cấu trúc và chức năng của enzyme, ảnh hưởng đến ái lực với glutathione và khả năng phục hồi sau biến tính. Những phát hiện này cung cấp cơ sở cho việc thiết kế các enzyme GST mới với khả năng nhận biết và hoạt động được cải thiện đối với các chất lạ.

Mục lục chi tiết: