Báo cáo khoa học: Structure of peptidase T from Salmonella typhimurium

Structure Of Peptidase T From Salmonella Typhimurium

Tác giả: Kjell Håkansson and Charles G. Miller

Lĩnh vực: Microbiology

Nội dung tài liệu:
Nghiên cứu này trình bày cấu trúc không gian ba chiều của enzyme peptidase T từ vi khuẩn Salmonella typhimurium, được xác định bằng phương pháp tán xạ dị thường đa bước sóng (MAD) và tinh chỉnh với độ phân giải 2.4 Å. Peptidase T là một metalloenzyme thủy phân tripeptide tại đầu N-terminus. Cấu trúc của enzyme bao gồm hai miền: một miền xúc tác chứa hai ion kim loại (cụ thể là kẽm) và một miền nhỏ hơn được hình thành từ một đoạn chèn dài vào miền xúc tác. Hai ion kẽm này cách nhau 3.3 Å và được phối trí bởi năm nhóm carboxylate và histidine. Bề mặt phân tử của vị trí hoạt động mang điện tích âm. Cấu trúc của peptidase T cho thấy sự tương đồng với carboxypeptidase G2, mặc dù trình tự không hoàn toàn giống nhau. Nghiên cứu cũng so sánh các vị trí hoạt động và sự phối trí kẽm của peptidase T với các enzyme tương tự khác như carboxypeptidase G2, Aeromonas proteolytica aminopeptidase, carboxypeptidase A và leucine aminopeptidase, làm nổi bật những điểm tương đồng và khác biệt. Một vị trí liên kết tiềm năng cho đầu C-terminus của cơ chất tripeptide đã được xác định.

Mục lục chi tiết:

• Structure of peptidase T from Salmonella typhimurium
• Authors and Affiliations
• Keywords
• Introduction
• Materials and Methods
• Crystallization and data collection
• Structure solution and refinement
• Results
• Overall structure
• Dimerization contacts
• Active site
• Figure 1. Ribbon representation and zinc ligands of peptidase T.
• Figure 2. Sequence alignments and visualized electrostatic surface potential of the active site of peptidase T.
• Figure 3. Stereo representation of CG2 and LAP superimposed onto peptidase T.
• Substrate binding site and specificity
• Discussion
• Polypeptide fold and zinc ligands
• Substrate binding site and specificity
• Acknowledgements
• References