Báo cáo Y học: Structural and biochemical characterization of calhepatin, an S100-like calcium-binding protein from the liver of lungfish (Lepidosiren paradoxa)

Structural and biochemical characterization of calhepatin, an S100-like calcium-binding protein from the liver of lungfish (Lepidosiren paradoxa)

Tác giả: Santiago M. Di Pietro và José A. Santomé

Lĩnh vực: Hóa sinh và Lý hóa sinh học

Nội dung tài liệu: Nghiên cứu này báo cáo về đặc điểm sinh hóa của calhepatin, một protein gắn kết canxi thuộc họ S100, được phân lập từ gan cá phổi (Lepidosiren paradoxa). Cấu trúc sơ cấp, được xác định bằng phương pháp Edman và MS/MS, cho thấy mức độ tương đồng trình tự với các thành viên khác trong họ thấp hơn so với các protein S100 giữa các loài khác nhau. Calhepatin bao gồm 75 gốc axit amin với khối lượng phân tử 8670 Da. Các phân tích trình tự và mô hình hóa phân tử dự đoán sự hiện diện của hai motif EF-hand, đặc trưng của họ S100. Các đặc tính gắn kết kim loại đã được nghiên cứu bằng các thử nghiệm gắn kết 45Ca2+ trực tiếp và phép đo quang phổ huỳnh quang. Calhepatin gắn kết Ca2+ và Cu2+, nhưng không gắn kết Zn2+. Sự gắn kết Cu2+ không làm thay đổi ái lực của calhepatin đối với Ca2+. Calhepatin trải qua sự thay đổi cấu trúc khi gắn kết Ca2+, được thể hiện qua sự gia tăng cường độ huỳnh quang nội tại và sự giảm thể tích thủy động lực học của apo-calhepatin, cũng như sự gắn kết phụ thuộc Ca2+ của protein với phenyl-Superose. Giống như hầu hết các protein S100, calhepatin có xu hướng tạo thành các dimer không cộng hóa trị. Những dữ liệu này cho thấy calhepatin có khả năng tham gia vào quá trình truyền tín hiệu Ca2+. Nghiên cứu cũng xác định rằng calhepatin được biểu hiện chủ yếu ở tế bào gan và dường như là một thành viên mới của họ S100.

Mục lục chi tiết:

• Giới thiệu
• Vật liệu và phương pháp
• Kết quả
• Thảo luận
• Tài liệu tham khảo