Xem trước tài liệu

Đang tải tài liệu...

Thông tin chi tiết tài liệu

Định dạng: PDF
Số trang: 6 trang
Dung lượng: 167 KB

Giới thiệu nội dung

The unorthodox histidine kinases BvgS and EvgS are responsive to the oxidation status of a quinone electron carrier

Tác giả: Andreas Bock and Roy Gross

Lĩnh vực: Mikrobiologie

Nội dung tài liệu: Nghiên cứu này khám phá khả năng phản ứng của các enzyme histidine kinase BvgS và EvgS với trạng thái oxy hóa của chất mang điện tử quinone. Các kết quả cho thấy quinone bị oxy hóa, cụ thể là ubiquinone-0 (Q-0), có tác dụng ức chế mạnh mẽ hoạt động kinase của cả hai enzyme này trong điều kiện in vitro. Ngược lại, quinone đã khử không ảnh hưởng đến hoạt động của chúng. Khả năng ức chế này có thể đảo ngược, cho phép hoạt động kinase được bật và tắt bằng cách thay đổi trạng thái oxy hóa của quinone. Điều này cho thấy rằng BvgS và EvgS có thể liên kết với trạng thái oxy hóa của tế bào thông qua con đường ubiquinone. Các thí nghiệm cũng chỉ ra rằng các chất mang điện tử khác và các tác nhân điều hòa được biết đến trước đây không ảnh hưởng đáng kể đến hoạt động của enzyme đã được tinh sạch trong điều kiện in vitro.

Mục lục chi tiết:

  • The unorthodox histidine kinases BvgS and EvgS are responsive to the oxidation status of a quinone electron carrier
  • Keywords: BvgS; EvgS; histidine kinase; signal transduction; PAS domain; phosphorelay; ubiquinone.
  • Abstract
  • Introduction
  • Materials and Methods
  • Phosphorylation assays
  • Site-directed mutagenesis
  • Results
  • Effect of quinones on the activity of BvgS and EvgS
  • Ubiquinone acts on the histidine kinase but not on intrinsic phosphatase activities
  • Effect of FAD, NAD or modulating agents on the BvgS histidine kinase activity
  • Effects of mutations in the BvgS PAS domain on quinone sensing
  • Discussion
  • Acknowledgements
  • References