Xem trước tài liệu

Đang tải tài liệu...

Thông tin chi tiết tài liệu

Định dạng: PDF
Số trang: 10 trang
Dung lượng: 227 KB

Giới thiệu nội dung

Probing the Role of Glutamic Acid 139 of Anabaena Ferredoxin-NADP+ Reductase in the Interaction with Substrates

Tác giả: Merche Faro, Susana Frago, Tomas Mayoral, Juan A. Hermoso, Julia Sanz-Aparicio, Carlos Gómez-Moreno, Milagros Medina

Lĩnh vực: Hóa sinh và Sinh học phân tử

Nội dung tài liệu: Nghiên cứu này khảo sát vai trò của điện tích âm trên chuỗi bên của gốc axit glutamic 139 (E139) trong enzym Anabaena ferredoxin-NADP+ reductase (FNR) đối với sự tương tác với các chất nền của nó, bao gồm ferredoxin (Fd), flavodoxin (Fld) và NADP+/H. Các biến thể E139 của FNR đã được tổng hợp và phân tích động học. Kết quả cho thấy việc thay thế E139 ảnh hưởng đến sự tương tác với các chất nền khác nhau. Cụ thể, E139 dường như không tham gia vào quá trình liên kết và chuyển electron (ET) giữa FNR và NADP+/H. Tuy nhiên, bản chất và cấu hình của gốc tại vị trí 139 của Anabaena FNR lại điều biến sự tương tác chính xác của enzym với các protein mang electron Fd và Fld. Việc thay thế bằng axit aspartic (E139D) với chuỗi bên ngắn hơn tạo ra một enzym tương tác yếu hơn với cả hai protein ET. Ngược lại, việc loại bỏ điện tích âm (E139Q) hoặc đảo ngược điện tích (E139K) dường như tăng cường các tương tác phụ trợ, tạo ra các chế độ liên kết khác nhau, từ đó ảnh hưởng đến tốc độ chuyển electron. Nghiên cứu này cũng làm sáng tỏ vai trò của các tương tác hút và đẩy trong việc đạt được định hướng tối ưu cho quá trình chuyển electron hiệu quả giữa FNR và các protein mang electron của nó.

Mục lục chi tiết:

  • Vật liệu sinh học
  • Phân tích động học trạng thái ổn định
  • Phân tích động học dòng chảy nhanh
  • Cấu trúc ba chiều của biến thể E139K FNR
  • Thảo luận
  • Tóm tắt
  • Tài liệu tham khảo