Xem trước tài liệu

Đang tải tài liệu...

Thông tin chi tiết tài liệu

Định dạng: PDF
Số trang: 10 trang
Dung lượng: 220 KB

Giới thiệu nội dung

Structure and potential C-terminal dimerization of a recombinant mutant of surfactant-associated protein C in chloroform/methanol

Tác giả: Burkhard Luy, Alexander Diener, Rolf-Peter Hummel, Ernst Sturm, Wolf-Rüdiger Ulrich, and Christian Griesinger

Lĩnh vực: Hóa sinh, Vật lý hóa học, Hóa học hữu cơ, Hóa học vật lý, Hóa sinh cấu trúc

Nội dung tài liệu: Nghiên cứu này trình bày cấu trúc 3D phân giải cao của protein C liên quan đến chất hoạt động bề mặt tái tổ hợp dạng đột biến (rSP-C (FFI)) trong dung dịch chloroform/methanol, được xác định bằng phổ NMR có độ phân giải cao. Protein này tạo thành một xoắn alpha chặt chẽ từ dư lượng 5 đến 34, dài hơn hai dư lượng so với xoắn alpha của protein C liên quan đến chất hoạt động bề mặt lợn (pSP-C). Hai bộ tín hiệu cộng hưởng được quan sát thấy ở đầu cuối C của peptide, được giải thích là do sự oligome hóa bậc thấp, có thể là sự dimer hóa của rSP-C (FFI) ở dạng xoắn alpha của nó. Sự dimer hóa này có thể được gây ra bởi liên kết hydro của các nhóm cacboxyl ở đầu cuối C hoặc bởi đoạn heptapeptide được bảo tồn nghiêm ngặt ở đầu cuối C. Nghiên cứu này cũng so sánh cấu trúc của rSP-C (FFI) với pSP-C và thảo luận về các vị trí tiềm năng cho sự dimer hóa.

Mục lục chi tiết:

  • Giới thiệu
  • Vật liệu và phương pháp
    • Chuẩn bị mẫu
  • Kết quả
    • Gán nhãn NMR
    • Các thí nghiệm NMR
    • Thứ hai tập hợp các cộng hưởng
    • Trao đổi proton amide
    • Cấu trúc của rSP-C (FFI)
  • Thảo luận
    • So sánh rSP-C (FFI) với pSP-C
    • Hai tập hợp các cộng hưởng
    • Sự hình thành sợi
  • Vị trí dimer hóa tiềm năng
  • Kết luận