Xem trước tài liệu

Đang tải tài liệu...

Thông tin chi tiết tài liệu

Định dạng: PDF
Số trang: 9 trang
Dung lượng: 218 KB

Giới thiệu nội dung

Rotary F1-ATPase

Tác giả: Martin Müller, Karin Gumbiowski, Dmitry A. Cherepanov, Stephanie Winkler, Wolfgang Junge, Siegfried Engelbrecht and Oliver Pänke

Lĩnh vực: F1-ATP synthase, Rotary motor, Biophysics

Nội dung tài liệu:
Nghiên cứu này xem xét tính linh động quay của phần C-terminal của tiểu đơn vị γ trong phức hợp F1-ATP synthase. Các thí nghiệm trên enzyme được biến đổi để tạo liên kết chéo, kết hợp với các mô phỏng động lực học phân tử, đã được sử dụng để kiểm tra vai trò của phần này trong cơ chế xúc tác. Kết quả cho thấy phần C-terminal của tiểu đơn vị γ luôn có tính linh động theo chiều quay trong khoảng thời gian nghiên cứu. Các mô phỏng cũng chỉ ra rằng mặc dù phần a-helical của C-terminus có thể bị tách ra dưới tác động của lực xoắn, phần này vẫn bị kẹp chặt trong “vòng đệm kỵ nước” của phức hợp (αβ)3. Điều này cho thấy rằng sự tách rời của a-helix có thể là một đặc điểm của cơ chế xúc tác trong enzyme dạng tự nhiên.

Mục lục chi tiết:
(Không có mục lục chi tiết được cung cấp trong văn bản này.)