Xem trước tài liệu

Đang tải tài liệu...

Thông tin chi tiết tài liệu

Định dạng: PDF
Số trang: 14 trang
Dung lượng: Đang cập nhật

Giới thiệu nội dung

Large conformational changes in the Escherichia coli tryptophan synthase ẞ2 subunit upon pyridoxal 5′-phosphate binding

Tác giả: Kazuya Nishio, Kyoko Ogasahara, Yukio Morimoto, Tomitake Tsukihara, Soo Jae Lee và Katsuhide Yutani

Lĩnh vực: Hóa sinh, Cấu trúc protein

Nội dung tài liệu:

Nghiên cứu này trình bày việc xác định cấu trúc tinh thể của tryptophan synthase subunit ẞ2 (Ecẞ2) từ vi khuẩn Escherichia coli ở dạng apo (không có cofactor) và holo (có cofactor pyridoxal 5′-phosphate – PLP) với độ phân giải lần lượt là 3.0 và 2.9 Å. Đây là báo cáo đầu tiên về cấu trúc của cả hai dạng subunit ẞ2. Kết quả cho thấy sự hiện diện của PLP gây ra những thay đổi cấu trúc đáng kể trong subunit ẞ2, đặc biệt là sự xoay của miền C khoảng 22 độ, dẫn đến sự đóng lại của một khe hẹp giữa hai miền. Những thay đổi này được cho là có liên quan đến sự ổn định của protein và cơ chế hoạt động của enzyme. Việc so sánh cấu trúc holo-Ecẞ2 với cấu trúc của các phức hợp tryptophan synthase từ Salmonella typhimurium (Sta2ẞ2) cũng đã xác định nguyên nhân dẫn đến hoạt tính enzyme thấp hơn của holo-Ecẞ2 khi so sánh với Sta2ẞ2, liên quan đến các vị trí khóa chất nền.

Mục lục chi tiết: