Xem trước tài liệu

Đang tải tài liệu...

Thông tin chi tiết tài liệu

Định dạng: PDF
Số trang: 10 trang
Dung lượng: 383 KB

Giới thiệu nội dung

Hemitoxin, the first potassium channel toxin from the venom of the Iranian scorpion Hemiscorpius lepturus

Tác giả: Najet Srairi-Abid, Delavar Shahbazzadeh, Imen Chatti, Saoussen Mlayah-Bellalouna, Hafedh Mejdoub, Lamia Borchani, Rym Benkhalifa, Abolfazl Akbari, Mohamed El Ayeb

Lĩnh vực: Hóa sinh, Dược lý, Sinh học phân tử

Nội dung tài liệu:
Nghiên cứu này mô tả việc phân lập và đặc tính hóa hemitoxin (HTX), một chất độc kênh kali K+ mới từ nọc của bọ cạp Iran, Hemiscorpius lepturus. HTX, một peptide cơ bản gồm 35 amino acid với tám cysteine, đã được xác định là chất ức chế kênh K+ điện áp-cổng. Nghiên cứu này cung cấp thông tin chi tiết về cấu trúc-chức năng của HTX, bao gồm cả việc xác định trình tự amino acid, mô hình hóa 3D và so sánh với các độc tố kênh K+ khác. HTX cho thấy ái lực khác nhau đối với các phân nhóm kênh Kv1.2 và Kv1.3, với các giá trị IC50 tương ứng là 16 nm và 2 nm. Các phát hiện này có ý nghĩa trong việc phát triển các chất ức chế peptide hướng tới các kênh K+ cụ thể với độ chọn lọc cao.

Mục lục chi tiết:

  • Giới thiệu
  • Kết quả
    • Tinh chế HTX
    • Độc tính của HTX
    • Sự dịch chuyển của [125I]αDTX bởi HTX
    • Đặc tính điện sinh lý
  • Xác định trình tự và so sánh với các độc tố kênh K+ khác của bọ cạp
  • Mô hình phân tử của HTX
  • Cấu trúc cầu nối disulfide của HTX
  • Thảo luận
  • Quy trình thực nghiệm
    • Nọc bọ cạp
    • Tinh chế HTX
    • Kiểm tra độc tính trong cơ thể sống và xác định LD50
    • Chuẩn bị [125I]αDTX
    • Chuẩn bị màng synaptosome não chuột
    • Các thử nghiệm liên kết
  • Đặc tính điện sinh lý
  • Xác định trình tự amino acid của HTX
  • So sánh trình tự
  • Mô hình phân tử
  • Tài liệu tham khảo