Xem trước tài liệu

Đang tải tài liệu...

Thông tin chi tiết tài liệu

Định dạng: PDF
Số trang: 12 trang
Dung lượng: 173 KB

Giới thiệu nội dung

Glucuronate, the precursor of vitamin C, is directly formed from UDP-glucuronate in liver

Tác giả: Carole L. Linster and Emile Van Schaftingen

Lĩnh vực: Physiological Chemistry, Université Catholique de Louvain and the Christian de Duve Institute of Cellular Pathology, Brussels, Belgium

Nội dung tài liệu: Nghiên cứu này khám phá cơ chế hình thành glucuronate từ UDP-glucuronate trong gan, một bước đầu tiên trong quá trình tổng hợp vitamin C. Các thử nghiệm trong hệ thống tế bào không có tế bào đã chỉ ra rằng UDP-glucuronate được chuyển đổi trực tiếp thành glucuronate, không qua trung gian glucuronate 1-phosphate như giả định trước đây. Hoạt động này được thực hiện bởi một enzyme gọi là UDP-glucuronidase, chủ yếu tập trung trong màng lưới nội chất. Các xenobiotics như metyrapone đã được chứng minh là kích thích quá trình này bằng cách đối kháng với tác dụng ức chế của ATP-Mg và CoASH.

Mục lục chi tiết:

  • Keywords: glucuronate; glucuronate 1-phosphate; UDP-glucuronosyltransferases; vitamin C; xenobiotics
  • Correspondence
  • Abstract
  • Introduction
  • Results: Glucuronate and glucuronate 1-phosphate formation in crude liver extracts
  • Localization of the enzyme forming glucuronate in microsomes
  • Implication of UDP-glucuronosyltransferases in the formation of free glucuronate
  • Role of a heat-stable cofactor in the sensitivity of UDP-glucuronidase to metyrapone and other xenobiotics
  • Discussion
  • Lack of involvement of glucuronate 1-phosphate in glucuronate formation
  • Lack of involvement of a glucuronidated intermediate
  • Probable identity of UDP-glucuronidase and UDP-glucuronosyltransferases
  • Conditions required to observe the effect of xenobiotics in cell-free systems
  • Experimental procedures
  • Materials
  • Preparation of crude liver extracts, microsomes and other subcellular fractions
  • Assay of enzymatic activities
  • Acknowledgements
  • References