Xem trước tài liệu

Đang tải tài liệu...

Thông tin chi tiết tài liệu

Định dạng: PDF
Số trang: 8 trang
Dung lượng: 174 KB

Giới thiệu nội dung

Functional Transitions Of F0F1-ATPase Mediated By The Inhibitory Peptide IF1 In Yeast Coupled Submitochondrial Particles

Tác giả: Mikhail Galkin, Renée Venard, Jacques Vaillier, Jean Velours, and Francis Haraux

Lĩnh vực: Bioenergetics and Cellular Biochemistry

Nội dung tài liệu: Nghiên cứu này khám phá cơ chế ức chế của peptide ức chế tự nhiên IF1 đối với men F0F1-ATPase trong các hạt ty thể kép (submitochondrial particles – SMPs). Các thí nghiệm được thực hiện với sự hiện diện và vắng mặt của lực vận động proton (protonmotive force – PMF). Kết quả cho thấy, khi có PMF, IF1 ức chế gần như hoàn toàn hoạt động NTPase. Tuy nhiên, ở nồng độ IF1 vừa phải, việc bổ sung chất tách cặp (uncoupler) bất ngờ gây ra sự gia tăng đột ngột hoạt động thủy phân NTP. Các tác giả đề xuất rằng PMF làm biến đổi F0F1-ATPase bị ức chế bởi IF1 thành một dạng mới có ái lực thấp hơn với IF1, nhưng vẫn không hoạt động cho thủy phân ATP ngay cả sau khi IF1 được giải phóng. Việc tách cặp đồng thời giải phóng hoạt động thủy phân ATP và chuyển đổi dạng tiềm ẩn của F0F1-ATPase đã giải phóng IF1 trở lại dạng hoạt động. Nghiên cứu thảo luận về mối quan hệ giữa các bước của chu kỳ xúc tác, cơ chế ức chế bởi IF1 và quá trình chuyển đổi lẫn nhau.

Mục lục chi tiết:

  • Functional transitions of F0F1-ATPase mediated by the inhibitory peptide IF1 in yeast coupled submitochondrial particles
  • Materials and methods
  • Preparation of phosphorylating SMPs
  • Conditioning of phosphorylating SMP
  • ATP hydrolysis measurements
  • Reagents and peptides
  • Results
  • Effect of protonmotive force on interaction of IF1 with ATPase
  • Relationship between IF1 concentration and uncoupler-induced ATPase reactivation
  • Discussion
  • Acknowledgements
  • References