Xem trước tài liệu

Đang tải tài liệu...

Thông tin chi tiết tài liệu

Định dạng: PDF
Số trang: 11 trang
Dung lượng: 748 KB

Giới thiệu nội dung

Conserved residues in the N-domain of the AAA+ chaperone ClpA regulate substrate recognition and unfolding

Tác giả: Annette H. Erbse, Judith N. Wagner, Kaye N. Truscott, Sukhdeep K. Spall, Janine Kirstein, Kornelius Zeth, Kürsad Turgay, Axel Mogk, Bernd Bukau và David A. Dougan

Lĩnh vực: Sinh hóa phân tử, Sinh học cấu trúc

Nội dung tài liệu: Nghiên cứu này tập trung vào vai trò của các axit amin bảo tồn trong miền N (N-domain) của chaperone AAA+ ClpA, đặc biệt là các gốc arginin R90 và R131. Các phát hiện cho thấy rằng các gốc arginin này, nằm trong rãnh liên kết peptide, rất quan trọng cho quá trình gấp lại và phân giải các chất nền protein cụ thể, đặc biệt là protein có gắn thẻ SsrA. Mặc dù chúng không ảnh hưởng đến việc nhận diện chất nền hay việc gắn vào ClpP, chúng lại điều chỉnh quá trình giải phóng chất nền, dẫn đến quá trình gấp lại không hiệu quả. Ngược lại, một gốc tyrosine ở lỗ trung tâm của ClpA lại thiết yếu cho quá trình phân giải của tất cả các loại chất nền. Kết quả cho thấy ClpA sử dụng hai yếu tố cấu trúc, một ở miền N và một ở lỗ trung tâm, để thực hiện quá trình gấp lại protein hiệu quả.

Mục lục chi tiết:

  • Giới thiệu
  • Kết quả
  • Thảo luận
  • Quy trình thực nghiệm
  • Lời cảm ơn
  • Tài liệu tham khảo