Xem trước tài liệu

Đang tải tài liệu...

Thông tin chi tiết tài liệu

Định dạng: PDF
Số trang: 10 trang
Dung lượng: 232 KB

Giới thiệu nội dung

Conformational analysis by CD and NMR spectroscopy of a peptide encompassing the amphipathic domain of YopD from Yersinia

Tác giả: Tobias Tengel, Ingmar Sethson, Matthew S. Francis

Lĩnh vực: Hóa học Hữu cơ và Sinh học Phân tử

Nội dung tài liệu: Nghiên cứu này tập trung vào việc phân tích cấu trúc của một đoạn peptide mang tên miền lưỡng cực (amphipathic domain) của YopD, một yếu tố quan trọng trong cơ chế tiết type III của vi khuẩn Yersinia. Các phương pháp quang phổ CD và NMR được sử dụng để xác định cấu trúc không gian của peptide YopD278–300. Kết quả cho thấy peptide này có dạng cấu trúc xoắn alpha (α-helix) rõ ràng, tiếp theo là một đoạn gấp khúc loại I (β-turn) ở đầu C. Nghiên cứu cũng làm rõ vai trò của đoạn helix này trong tương tác với chaperone LcrH, cho thấy sự ổn định cấu trúc helix là yếu tố thiết yếu cho sự tương tác này. Ngoài ra, bài báo còn đề cập đến xu hướng hình thành tập hợp nhỏ (small aggregates) của peptide và vai trò tiềm năng của các tương tác kỵ nước trong quá trình này.

Mục lục chi tiết:

  • Giới thiệu
  • Quy trình thực nghiệm
  • Nguyên liệu
  • Nhân bản, biểu hiện và tinh sạch LcrH
  • Sắc ký loại trừ kích thước
  • Phân tích phổ lưỡng sắc vòng tròn (Circular dichroism)
  • Cộng hưởng từ hạt nhân (Nuclear magnetic resonance)
  • Phân tích cấu trúc và các ràng buộc khoảng cách
  • Tính toán cấu trúc
  • Kết quả và thảo luận
  • Nghiên cứu CD và NMR
  • Phân tích phổ cộng hưởng từ hạt nhân và cấu trúc bậc hai
  • Cấu trúc bậc ba của miền lưỡng cực YopD
  • Mô tả và chất lượng cấu trúc đã tính toán
  • Sự phân bố các ràng buộc khoảng cách và giá trị rmsd
  • Sự tập hợp của YopD
  • Cấu trúc và sự tập hợp của LcrH
  • Tương tác của peptide YopD với LcrH
  • Kết luận