Tên đề tài

A common conformationally coupled ATPase mechanism for yeast and human cytoplasmic HSP90s

Tác giả

Cara K. Vaughan, Peter W. Piper, Laurence H. Pearl, and Chrisostomos Prodromou

Lĩnh vực

Structural Biology

Nội dung tài liệu

Nghiên cứu này tiến hành phân tích sinh hóa song song trên một loạt các protein Hsp90 dạng đột biến của nấm men và người, đã được đặc trưng về mặt cơ chế và cấu trúc dựa trên cấu trúc tinh thể của protein Hsp90 nấm men. Kết quả cho thấy mỗi đơn phân của dimer Hsp90 người phụ thuộc lẫn nhau về hoạt động ATPase. Các nghiên cứu huỳnh quang đã xác nhận rằng các miền N-đầu cuối của Hsp90β liên kết chặt chẽ với nhau. Các đột biến ảnh hưởng trực tiếp đến động lực học cấu trúc của đoạn nắp ATP-lid đã tạo ra những thay đổi rõ rệt. Các đột biến ảnh hưởng đến sự đóng nắp ATP-lid ở nấm men và người cho thấy một cơ chế chung cho quá trình thủy phân ATP. Sự dimer hóa N-đầu cuối là thiết yếu cho hoạt động ATPase ở nấm men và người. Các kết quả này cho thấy Hsp90 người trải qua sự dimer hóa N-đầu cuối được khớp với ATP, dẫn đến sự dimer hóa các miền N-đầu cuối của nó. Điều này khẳng định rằng hoạt động ATPase của mỗi đơn phân Hsp90β phụ thuộc vào đơn phân lân cận.

Mục lục chi tiết