Small peptides derived from the Lys active fragment of the mung bean trypsin inhibitor are fully active against trypsin

Small peptides derived from the Lys active fragment of the mung bean trypsin inhibitor are fully active against trypsin

Tác giả: Rui-Feng Qi, Zhi-Xue Liu, Shao-Qiong Xu, Ling Zhang, Xiao-Xia Shao and Cheng-Wu Chi

Lĩnh vực: Nghiên cứu về proteinase inhibitors, cụ thể là Bowman-Birk protease inhibitor (BBI) từ đậu xanh.

Nội dung tài liệu:
Nghiên cứu này tập trung vào việc khám phá tiềm năng của các peptide nhỏ bắt nguồn từ mảnh hoạt động chứa Lys của chất ức chế trypsin đậu xanh (mung bean trypsin inhibitor – MBTI). Các nhà nghiên cứu đã thành công trong việc biểu hiện một protein dung hợp chứa glutathione-S-transferase (GST) với peptide Lys33GP (33 axit amin) và một peptide ngắn hơn, Lys16 (16 axit amin), tương ứng với lõi hoạt động của mảnh này. Cả hai peptide tái tổ hợp và tổng hợp này đều cho thấy hoạt tính ức chế trypsin mạnh mẽ với tỷ lệ tương đương, gợi ý rằng peptide Lys16, với hai liên kết disulfide, có thể là đơn vị cấu trúc thiết yếu cho hoạt tính ức chế. Một biến thể, Lys33K/F, trong đó axit amin Lys ở vị trí P₁ được thay thế bằng Phe, đã được tạo ra và cho thấy hoạt tính ức chế chymotrypsin mạnh mẽ, đồng thời vẫn duy trì hoạt tính đối với trypsin. Những phát hiện này mở ra khả năng phát triển các tác nhân dược phẩm có nguồn gốc từ BBI để phòng ngừa ung thư.

Mục lục chi tiết:

• Giới thiệu
• Kết quả:
• Nhân bản cDNA của MBTI
• Peptide tái tổ hợp của chất ức chế trypsin đậu xanh
• Thiết kế và biểu hiện của peptide tái tổ hợp Lys33GP và Lys33K/F
• Tổng hợp hóa học peptide lõi Lys16
• Phân tích động học ức chế của Lys33GP, Lys33K/F và peptide Lys16
• Thảo luận
• Quy trình thực nghiệm
• Tài liệu tham khảo