Xem trước tài liệu

Đang tải tài liệu...

Thông tin chi tiết tài liệu

Định dạng: PDF
Số trang: 15 trang
Dung lượng: Đang cập nhật

Giới thiệu nội dung

CHIP preferentially ubiquitinates Hsp70-bound substrates

Tác giả: Marta Stankiewicz, Rainer Nikolay, Vladimir Rybin, Matthias P. Mayer

Lĩnh vực: Sinh học phân tử, Hóa sinh

Nội dung tài liệu:

Nghiên cứu này tập trung vào vai trò của protein CHIP (C-terminus of Hsc70-interacting protein) trong việc quyết định số phận của các protein trong tế bào, đặc biệt là khả năng liên kết các phân tử chaperone Hsp70/Hsc70 và Hsp90 với con đường phân giải protein thông qua ubiquitin hóa. Bằng phương pháp nhiệt lượng đo tuần hoàn (isothermal titration calorimetry), các nhà khoa học đã xác định ái lực của CHIP đối với Hsp70 và Hsp90. Kết quả cho thấy CHIP có ái lực gấp sáu lần đối với Hsp90 so với Hsc70. Nghiên cứu cũng phân tích ảnh hưởng của CHIP lên chu trình ATPase của cả hai chaperone và hiệu quả ubiquitin hóa. Dữ liệu chỉ ra rằng CHIP làm giảm tốc độ ATPase kích thích bởi Hdj1/Hdj2 đối với Hsc70 và Hsp70, nhưng không ảnh hưởng đến chu trình ATPase của Hsp90. Đặc biệt, quá trình polyubiquitination của luciferase biến tính nhiệt và protein p53 diễn ra hiệu quả hơn khi có sự hiện diện của Hsc70 và Hdj1 so với Hsp90, cho thấy CHIP có xu hướng ưu tiên ubiquitin hóa các cơ chất liên kết với Hsp70.

Mục lục chi tiết:

  • (Không có thông tin chi tiết về mục lục trong văn bản được cung cấp)