Frontal affinity chromatography analysis of constructs of DC-SIGN, DC-SIGNR and LSECtin extend evidence for affinity to agalactosylated N-glycans

Nghiên cứu này tập trung vào việc phân tích tương tác giữa các thụ thể C-type lectin, bao gồm DC-SIGN, DC-SIGNR và LSECtin, với các dạng N-glycans không chứa galactose (agalactosylated N-glycans). Sử dụng phương pháp sắc ký ái lực pha động (FAC), các nhà nghiên cứu đã định lượng khả năng gắn kết của các miền nhận biết carbohydrate (CRD) của các thụ thể này đối với một loạt các oligosaccharide. Kết quả cho thấy, mặc dù có sự khác biệt về ái lực, cả ba thụ thể này đều thể hiện ái lực gắn kết chung đối với các N-glycans phức hợp có đầu cuối là GlcNAc tại vị trí GnT-I trên cấu trúc trimannosyl core. Nghiên cứu cũng chỉ ra rằng sự hiện diện của GlcNAc tại vị trí GnT-IV làm giảm ái lực gắn kết, đồng thời các N-glycans phân nhánh cao không phải là mục tiêu của các thụ thể này. Ngoài ra, các thụ thể này còn có khả năng trung gian tương tác tế bào-tế bào và nội hóa glycoprotein agalactosylated.