Báo cáo Y học: A nonphosphorylated 14-3-3 binding motif on exoenzyme S that is functional in vivo

A Nonphosphorylated 14-3-3 Binding Motif on Exoenzyme S That Is Functional in Vivo

Tác giả: Maria L. Henriksson, Matthew S. Francis, Alex Peden, Margareta Aili, Kristina Stefansson, Ruth Palmer, Alastair Aitken, and Bengt Hallberg

Lĩnh vực: Sinh học phân tử, Y sinh

Nội dung tài liệu:

Nghiên cứu này tập trung xác định các axit amin trên protein Exoenzyme S (ExoS) chịu trách nhiệm cho sự tương tác đặc hiệu với các protein thuộc họ 14-3-3. Các phát hiện cho thấy một đoạn peptide ngắn từ ExoS, chứa vị trí tương tác 14-3-3, có khả năng cạnh tranh hiệu quả với sự tương tác giữa ExoS và 14-3-3. Hơn nữa, sự cạnh tranh này đã ngăn chặn quá trình biến đổi Ras do ExoS gây ra trong các thử nghiệm. Nghiên cứu cũng chỉ ra rằng protein ExoS tương tác với tất cả các dạng đồng phân của họ 14-3-3 đã được thử nghiệm. Đặc biệt, một protein ExoS bị thiếu hụt vùng liên kết 14-3-3 đã thể hiện khả năng giảm sút trong việc ADP-ribosyl hóa các protein nội bào, ví dụ như Ras, và khả năng thay đổi hình thái của tế bào bị nhiễm.

Mục lục chi tiết:

• Giới thiệu
• Vật liệu và phương pháp
• Phân tích cạnh tranh
• Phân tích miễn dịch blotting các dạng đồng phân 14-3-3 được kéo xuống bởi các dạng đột biến GST-ExoS
• Xây dựng các dẫn xuất ExoS cảm ứng arabinose và nhiễm tế bào
• Kết quả
• Các axit amin 420-429 của ExoS quan trọng cho tương tác với 14-3-3
• Peptide E-son ngăn chặn tương tác ExoS: 14-3-3
• E-son ngăn chặn sự biến đổi Ras bởi ExoS
• ExoS tương tác với tất cả các dạng đồng phân của họ 14-3-3
• Các dạng đột biến ExoS thiếu vùng liên kết 14-3-3 không biến đổi Ras in vivo
• Hình thái tế bào không bị ảnh hưởng bởi dạng đột biến ExoS thiếu vùng liên kết 14-3-3
• Thảo luận
• Lời cảm ơn
• Tài liệu tham khảo