Xem trước tài liệu

Đang tải tài liệu...

Thông tin chi tiết tài liệu

Định dạng: PDF
Số trang: 18 trang
Dung lượng: 300 KB

Giới thiệu nội dung

Mycobacterium tuberculosis H37Rv ESAT-6–CFP-10 Complex Formation Confers Thermodynamic and Biochemical Stability

Tác giả: Akshaya K. Meher, Naresh Chandra Bal, Kandala V. R. Chary, và Ashish Arora

Lĩnh vực: Sinh học phân tử và Cấu trúc, Y học

Nội dung tài liệu: Nghiên cứu này khám phá những thay đổi về nhiệt động lực học và sinh hóa liên quan đến sự hình thành phức hợp dị thể 1:1 giữa ESAT-6 và CFP-10 từ chủng Mycobacterium tuberculosis H37Rv. Các phân tích bằng phương pháp nhiệt lượng kế chuẩn độ đẳng nhiệt (ITC) đã xác định chính xác hằng số liên kết và năng lượng tự do cho sự hình thành phức hợp. Nghiên cứu cũng cho thấy sự ổn định nhiệt hoàn toàn có thể đảo ngược của phức hợp dị thể ESAT-6–CFP-10. Sự hình thành phức hợp này dẫn đến những thay đổi về cấu trúc, tăng cường độ ổn định nhiệt động lực học và sinh hóa, cũng như giảm khả năng liên kết với màng phospholipid. Những đặc điểm này có thể quyết định vai trò sinh lý của ESAT-6, CFP-10 và phức hợp của chúng trong cơ thể sống. Phương pháp ITC và sự nóng chảy nhiệt được mô tả trong nghiên cứu này có thể được áp dụng để đặc trưng hóa các cặp protein khác thuộc họ ESAT-6 và để sàng lọc các đột biến của ESAT-6 và CFP-10.

Mục lục chi tiết:

  • Thermodynamic parameters governing ESAT-6 and CFP-10 complex formation
  • Thermal unfolding of the ESAT-6–CFP-10 complex is completely reversible
  • Molecular recognition between ESAT-6 and CFP-10 exists even when the two proteins are in unstructured form
  • CFP-10 reduces its susceptibility to trypsin digestion on forming a complex with ESAT-6
  • ESAT-6 possesses solvent-exposed hydrophobic clusters
  • Myr2PtdCho vesicles stabilize the secondary structure of ESAT-6 above its melting temperature
  • Interaction of ESAT-6 mutants with CFP-10 and phospholipid membranes
  • Discussion
  • Experimental procedures