Báo cáo khoa học: Structure–activity relationships of wheat flavone O-methyltransferase – a homodimer of convenience

Structure-activity relationships of wheat flavone O-methyltransferase – a homodimer of convenience

Tác giả: Jack A. Kornblatt, Jian-Min Zhou, and Ragai K. Ibrahim

Lĩnh vực: Plant Biochemistry Laboratory, Department of Biology, Concordia University, Montreal, Canada

Nội dung tài liệu: Nghiên cứu này khám phá mối quan hệ giữa cấu trúc và hoạt tính của enzyme flavone O-methyltransferase (FOMT) từ lúa mì, một enzyme xúc tác ba lần methyl hóa liên tiếp trên phân tử tricetin. Bằng các phương pháp như siêu ly tâm phân tích (AUC) và đo nhiệt lượng chuẩn độ đẳng nhiệt (ITC), nghiên cứu đã chứng minh rằng FOMT tồn tại dưới dạng dimer và có thể bị phân ly thành các monomer hoạt động dưới tác động của perchlorate. Các monomer này vẫn giữ nguyên khả năng xúc tác cho cả ba phản ứng methyl hóa. Phân tích quang phổ CD, UV và huỳnh quang cho thấy sự thay đổi cấu trúc của protein khi nó phân ly. Nghiên cứu cũng chỉ ra rằng enzyme có khả năng xúc tác thấp, với số vòng quay tối đa chỉ khoảng 6-7 mỗi phút, và cơ chế phản ứng có thể là ngẫu nhiên hoặc ưu tiên, chứ không phải là cơ chế tuần tự bắt buộc.

Mục lục chi tiết:

• Introduction
• Keywords
• Correspondence
• Abbreviations
• Wheat flavone O-methyltransferase catalyzes three sequential methylations of the flavone tricetin.
• A significant feature that differentiates this FOMT from other O-methyltransferases is that it catalyzes the sequential methylation of tricetin.
• Flavone O-methyltransferase (FOMT) [NCBI Protein Database (NCBI) accession number DQ223971] from wheat is one of a class of proteins that carry out transmethylation from S-adenosyl-L-methionine (AdoMet) to the flavone tricetin.
• Effect of perchlorate on the quaternary structure of FOMT
• FOMT binding of substrates
• Dimerization is not required for sequential methylation
• Discussion
• Structural considerations
• Experimental procedures